Knowunity
Dziel się wiedzą
Biologia /
Białka
Białka
Białka
Ania
5 Followers
21
Udostępnij
Zapisz
notatka z białek na postawie podręcznika ,,Biologia na czasie 1’’ zakres rozszerzony
1
Notatka
-> Główny składnik budulcowy komórku i thank -> 69 zbudowane z aminokwasów (jest ich 20) Uczestniczą w prawie wszystkich procesach metabolicznych w organizmie - enzymy AMINOKWAS Y MONOMERY Węgiel O C + Tlen 0 + Wodór H + Azot N czasami siarka 5 k ر بکه هه نه B → Obecne 2 grupy funkcyjne; zasadowa grupa aminowa -NH₂ oraz kwasowa grupa karboksylowa - Cool Formy aminokwasu- 1. Ton obojnaczy (zdysocjowana grupa aminowa NH karboksylowa cool") grupa aminowa NH +) 2. Kation (zdysocjowana 3. Anion (zdysocjowana grupa karboksylowa COOH) H Aminokwasy - Białkowe - budują białka, jest ich 20 ~ Niebiałkowe - nie wchodzą w skład białek O H 1 H I N-C -> 1 R --- /// с O O-H HI H₂O •N H grupa aminowa I 1 с 11 R podstawnik 1 с O H L-aminokwas grupa karboksylowa Wiązanie peptydowe Powstaje między grupa aminowa aminokwasu I i grupa karboksylową aminokwasa 2 -> → Wigzanie kowalencyjne, które twony peptyd Towanyszy wydzielanie się cząsteczki wody Występuje międay azotem grupy aminowej i węglem grupy karboksylowej -> odbywa się na ryboso mach -> Aminokwasy obojętne - mają jedną grupę karboksylowe, i aminowa tadunku dodatnie i ujemne się równoważą H₂N - CH - COOH Alanina - kwas obojętny 1 CH 3 Aminokwasy zasadowe - mają dodatkowe aminowe. Sa naładowane dodatnio H₂N - CH - COOH CH2 CH2 CH₂ CH₂ NH ₂ C Większość aminokwasów białkowych джиру -7 →> Aminokwasy kwasowe - mają dodatkowe grupy karboksylowe. Sq naładowane ujemnie Lizyna-aminokwas zasadowy. bistydyna; Arginina H₂N-CH-COOH Kwas asparaginowy - aminokwas kwason kwas asparaginowy i glutaminowy CH2 COOH hydrofilowe Rodzaje aminokwasów •seryna • glutamina • Lizyna • cysteina • asparagina • tyrozyna • treonina • arginina e bisty dyna kwas asparaginowy kwas glutaminowy! hydrofobowe •glicyna ・alanina • walina •fenyloalanina • deucyna ・izoleucyna prolina tryptofan • metionina O POZIOMY ORGANIZACJI BIAŁEK- -> struktura...
Nie ma nic odpowiedniego? Sprawdź inne przedmioty.
Więcej zabawy podczas nauki z nami
Ucz się od najlepszych studentów z pomocą 500.000 notatek!
Nawiązuj kontakty z innymi studentami i pomagaj im w nauce!
Zdobywaj lepsze oceny bez niepotrzebnego stresu!
Pobierz aplikację
Alternatywny zapis:
pierwonędowa selwencja aminokwasów, ich kolejnośd, liniowe ułożenie determinowane przez kolejność nukleotydów w PNA • Wiązania peptydowe H b / I H R O 11 \N-G H it 1 UFO Mon E tt ±iN it H R O 11 с RI N A MX H R C struktura drugonędowa zwinięcie struktury pierwszorzędowej zerwanie powoduje nieodwracalne zniszczenie białka - denaturację • Wigrania wodorowe (między OiH) it 11 O AMA 2- helisa B-harmonijka • struktura trecionędowan powstaje w wyniku pofałdowania łańcucha polipeptydoweg 。 strukture drugorzędowej. Zerwanie powoduje denaturację Wiązania jonowe • Mostki dwusiarczkowe @ поз mmo →> struktura czwartorzędowe sposób połączenia się struktur trecionędowych w przestrzeni. Białka zbudowane z conajmniej dwoch Tańcuchów polipeptydowych. -Białka proste - zbudowane tylko • Keratyna - składnike sleory, włosów i paznokci. Pełni funkcję ochronna aminokwasów • History - występują w jądne komórkowym Wraz = DNA twong chromatynę • Globuliny- preciwciała występujące w osoczu Verwe Biorą udział w procesach odpornościowyo organizmu → Białka złożone- zbudowane z aminokwasów i części niebiałkowej (prostetycznej) • Kolagen - buduje skórę, kości i chrostlu. Nadaje thankom wytrzymałość mechaniczna • Fibrynogen - składnik osocza krwi. Powstaje z niego fibryna, która uczestniczy w knepnięciu kerwi • Mioglobina- występuje w mięśniach. Magazynuje Hen • Hemoglobina - występuje w erytrocytach i odpowiada transport Henu w organizmie za Roztwór koloidaliny - tworq białka z podg wodą. Koagulacja /wysalenie - odwodnienie białka i jego aqreqayi (łączenia się) co skutuje powstaniem osade Proces odwracalny Denaturacja- naruszenie struktury białek. Dochodzi pod wpływem czynników fizycznych lub chemicznych. Renaturacija - powrót do formy wyjściowej białka
Biologia /
Białka
Ania
5 Followers
notatka z białek na postawie podręcznika ,,Biologia na czasie 1’’ zakres rozszerzony
Podobne notatki
124
1614
Aminokwasy. Budowa i funkcje białek.
Notatka robiona na GoodNotes
69
957
Białka - budowa i znaczenie
Białka, klasa 1 LO, podstawa
1
62
Białka jako budulec życia
Temat z biologii z 1 klasy liceum. W notatce znajduje się między innymi definicja białek, ich budowa, podział i funkcje.
4
274
Białka - budulec życia
Białka - budulec życia
5
42
Inne procesy metaboliczne
Temat z metabolizmu dla klasy 1 biologii rozszerzonej
1
63
Wiązanie peptydowe
Wiązanie peptydowe
-> Główny składnik budulcowy komórku i thank -> 69 zbudowane z aminokwasów (jest ich 20) Uczestniczą w prawie wszystkich procesach metabolicznych w organizmie - enzymy AMINOKWAS Y MONOMERY Węgiel O C + Tlen 0 + Wodór H + Azot N czasami siarka 5 k ر بکه هه نه B → Obecne 2 grupy funkcyjne; zasadowa grupa aminowa -NH₂ oraz kwasowa grupa karboksylowa - Cool Formy aminokwasu- 1. Ton obojnaczy (zdysocjowana grupa aminowa NH karboksylowa cool") grupa aminowa NH +) 2. Kation (zdysocjowana 3. Anion (zdysocjowana grupa karboksylowa COOH) H Aminokwasy - Białkowe - budują białka, jest ich 20 ~ Niebiałkowe - nie wchodzą w skład białek O H 1 H I N-C -> 1 R --- /// с O O-H HI H₂O •N H grupa aminowa I 1 с 11 R podstawnik 1 с O H L-aminokwas grupa karboksylowa Wiązanie peptydowe Powstaje między grupa aminowa aminokwasu I i grupa karboksylową aminokwasa 2 -> → Wigzanie kowalencyjne, które twony peptyd Towanyszy wydzielanie się cząsteczki wody Występuje międay azotem grupy aminowej i węglem grupy karboksylowej -> odbywa się na ryboso mach -> Aminokwasy obojętne - mają jedną grupę karboksylowe, i aminowa tadunku dodatnie i ujemne się równoważą H₂N - CH - COOH Alanina - kwas obojętny 1 CH 3 Aminokwasy zasadowe - mają dodatkowe aminowe. Sa naładowane dodatnio H₂N - CH - COOH CH2 CH2 CH₂ CH₂ NH ₂ C Większość aminokwasów białkowych джиру -7 →> Aminokwasy kwasowe - mają dodatkowe grupy karboksylowe. Sq naładowane ujemnie Lizyna-aminokwas zasadowy. bistydyna; Arginina H₂N-CH-COOH Kwas asparaginowy - aminokwas kwason kwas asparaginowy i glutaminowy CH2 COOH hydrofilowe Rodzaje aminokwasów •seryna • glutamina • Lizyna • cysteina • asparagina • tyrozyna • treonina • arginina e bisty dyna kwas asparaginowy kwas glutaminowy! hydrofobowe •glicyna ・alanina • walina •fenyloalanina • deucyna ・izoleucyna prolina tryptofan • metionina O POZIOMY ORGANIZACJI BIAŁEK- -> struktura...
Nie ma nic odpowiedniego? Sprawdź inne przedmioty.
Więcej zabawy podczas nauki z nami
Ucz się od najlepszych studentów z pomocą 500.000 notatek!
Nawiązuj kontakty z innymi studentami i pomagaj im w nauce!
Zdobywaj lepsze oceny bez niepotrzebnego stresu!
Pobierz aplikację
Alternatywny zapis:
pierwonędowa selwencja aminokwasów, ich kolejnośd, liniowe ułożenie determinowane przez kolejność nukleotydów w PNA • Wiązania peptydowe H b / I H R O 11 \N-G H it 1 UFO Mon E tt ±iN it H R O 11 с RI N A MX H R C struktura drugonędowa zwinięcie struktury pierwszorzędowej zerwanie powoduje nieodwracalne zniszczenie białka - denaturację • Wigrania wodorowe (między OiH) it 11 O AMA 2- helisa B-harmonijka • struktura trecionędowan powstaje w wyniku pofałdowania łańcucha polipeptydoweg 。 strukture drugorzędowej. Zerwanie powoduje denaturację Wiązania jonowe • Mostki dwusiarczkowe @ поз mmo →> struktura czwartorzędowe sposób połączenia się struktur trecionędowych w przestrzeni. Białka zbudowane z conajmniej dwoch Tańcuchów polipeptydowych. -Białka proste - zbudowane tylko • Keratyna - składnike sleory, włosów i paznokci. Pełni funkcję ochronna aminokwasów • History - występują w jądne komórkowym Wraz = DNA twong chromatynę • Globuliny- preciwciała występujące w osoczu Verwe Biorą udział w procesach odpornościowyo organizmu → Białka złożone- zbudowane z aminokwasów i części niebiałkowej (prostetycznej) • Kolagen - buduje skórę, kości i chrostlu. Nadaje thankom wytrzymałość mechaniczna • Fibrynogen - składnik osocza krwi. Powstaje z niego fibryna, która uczestniczy w knepnięciu kerwi • Mioglobina- występuje w mięśniach. Magazynuje Hen • Hemoglobina - występuje w erytrocytach i odpowiada transport Henu w organizmie za Roztwór koloidaliny - tworq białka z podg wodą. Koagulacja /wysalenie - odwodnienie białka i jego aqreqayi (łączenia się) co skutuje powstaniem osade Proces odwracalny Denaturacja- naruszenie struktury białek. Dochodzi pod wpływem czynników fizycznych lub chemicznych. Renaturacija - powrót do formy wyjściowej białka