Struktury białek - od prostych do złożonych

Struktury białek obejmują cztery poziomy organizacji, które determinują ich funkcje i właściwości.

1. Struktura pierwszorzędowa białka Zależy od liczby i kolejności $sekwencji$ aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym Utrzymywana przez wiązania peptydowe
2. Struktura drugorzędowa białka Powstaje na skutek tworzenia się wiązań wodorowych Główne formy to α-helisa i β-harmonijka

Przykład: Keratyna ma strukturę α-helisy, a fibroina występuje w formie β-harmonijki.

3. Struktura 3 rzędowa białka Polega na pofałdowaniu łańcucha polipeptydowego o strukturze drugorzędowej Utrzymywana przez różne rodzaje oddziaływań między podstawnikami aminokwasów

Highlight: Zniszczenie struktury trzeciorzędowej powoduje utratę właściwości białka.

4. Struktura czwartorzędowa białka Dotyczy białek składających się z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego Utrzymywana przez oddziaływania między podstawnikami aminokwasów należących do oddzielnych łańcuchów

Przykład: Hemoglobina jest przykładem białka o strukturze czwartorzędowej.

Rodzaje oddziaływań utrzymujących struktury białek obejmują:

• Wiązania wodorowe
• Wiązania jonowe
• Mostki dwusiarczkowe
• Oddziaływania hydrofobowe

Rodzaje i funkcje białek w organizmie

Białka dzielą się na proste i złożone, pełniąc różnorodne funkcje w organizmie.

Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów:

1. Keratyny Składniki skóry, włosów i paznokci Pełnią funkcję ochronną
2. Histony Występują w jądrze komórkowym, tworząc chromatynę z DNA Mają dodatni ładunek elektryczny
3. Globuliny Występują m.in. w osoczu krwi Pełnią funkcję przeciwciał

Białka złożone zawierają aminokwasy i część niebiałkową:

1. Fibrynogen Należy do glikoprotein Składnik osocza krwi, uczestniczy w procesie krzepnięcia krwi
2. Kolagen Glikoproteina o dużej wytrzymałości mechanicznej Składnik substancji międzykomórkowej tkanek łącznych
3. Mioglobina i hemoglobina Należą do hemoprotein Odpowiadają za magazynowanie i transport tlenu w organizmie

Highlight: Białka w jedzeniu są niezbędne dla prawidłowego funkcjonowania organizmu, dostarczając aminokwasów potrzebnych do budowy i regeneracji tkanek.

Wpływ czynników fizykochemicznych na białka

Właściwości białek mogą ulegać zmianom pod wpływem różnych czynników fizykochemicznych.

1. Woda Większość białek rozpuszcza się w wodzie, tworząc koloidy Cząsteczki wody otaczają białka, zapobiegając ich agregacji
2. Sole metali lekkich $np. NaCl$ Powodują koagulację $wysalanie$ białek Proces jest odwracalny i nie narusza struktury przestrzennej białek
3. Czynniki fizyczne i chemiczne Temperatura powyżej 40°C, stężone kwasy i zasady, sole metali ciężkich powodują denaturację białek

Definicja: Denaturacja białek to proces, w którym białka tracą swoją naturalną strukturę i funkcje.

Przykład: Denaturacja białek zachodzi podczas gotowania jajka, gdzie białko jaja kurzego zmienia swoją strukturę i staje się stałe.

Koagulacja białka i denaturacja białek to procesy, które mogą być wykorzystywane w różnych dziedzinach, w tym w przemyśle spożywczym i farmaceutycznym.

Highlight: Zrozumienie właściwości białek i czynników wpływających na ich strukturę jest kluczowe w wielu dziedzinach nauki i przemysłu, w tym w chemii, biologii i medycynie.

Aminokwasy - podstawowe jednostki białek

Aminokwasy to związki organiczne zawierające grupę aminową $-NH₂$ i karboksylową $-COOH$. Stanowią one podstawowe jednostki budulcowe białek.

Definicja: Aminokwasy to związki organiczne zbudowane z węgla, wodoru, tlenu i azotu, a niektóre zawierają również siarkę.

Podział aminokwasów obejmuje:

1. Aminokwasy niebiałkowe - nie wchodzą w skład białek, ale pełnią ważne funkcje w organizmie.

Przykład: Ornityna i cytrulina uczestniczą w wytwarzaniu mocznika, a kwas γ-aminomasłowy $GABA$ jest neuroprzekaźnikiem.

2. Aminokwasy bialkowe - ich grupa aminowa jest połączona z atomem węgla α, znajdującym się bezpośrednio przy grupie karboksylowej.

Właściwości aminokwasów obejmują:

• Zdolność do tworzenia jonów obojnaczych
• Funkcję buforującą, utrzymującą stałe pH środowiska
• Podział na hydrofobowe $niepolarne$ i hydrofilowe $polarne$

Highlight: Wiązania peptydowe łączące aminokwasy w białkach są wiązaniami kowalencyjnymi, których tworzenie wymaga nakładu energii i odbywa się na rybosomach.