Pobierz z
Google Play
Biologia metabolizm
15.03.2023
6940
485
Udostępnij
Zapisz
Pobierz
metabolizm ANABOLIZM reakcie syntezy, reakcje endoergiczne - -wymagają dostarczania energii np. fotosynteza adenina ATP adenozynotrifosforan L ADP adenozynoditosforan AMP- adenozynomonofosforan CYRI ATP+H₂O hydroliza rybaza fosforelacja ATP-ADP ADP - AMP ADP+ Pi fosforan nieorganiczny 3 resaty fosforanowe(u) ADP + H₂O → AMP + P wiązania wysokoenergetyczne Pi UTLENIANIE oddawanie elektronow -ė REAKCJE REDUKCJI = przyjmowanie elektronów +ē energia KATABOLIZM reakcje rozkładu, reakcje egzoergiczne - - uwalnianie energii np. oddychanie tlenowe FOSFORYLACJA atp to uniwersalny magazyn i prenośnik energii w komorce (wolne nukleotydy) с reakcja redoRS REAKCJE UTLENIANIA I REDUKCJI FAD + 2é 2H* + formy utlenione HYDROLIZA Pi - przenośnik elektronów w komorce: NAD + 2 + 2H* + NADP + 2é + 2H* energia NADH + H+ NADPH + H* FADH₂ formy 2redukowane Fosforylacja jest to phytoczenie reszty fosforanowej (U) do ADP w celu wytwonenia ATP. fosforyzacja substratowa Ht +H 6 H* pompa profonowa HT H+ Chemiosmoza fosforylacja fotosyntetyczna i fosforylacja oksydacyjna zachodzą one z udziałem gradientu protonowego w popneg błony biologicznej, gradient protonowy jest wykonystywany pnea synteze ATP do procesu fosforylacji, w której powstaje ATP на P Ht organiczny substrat на P HT Ht ADP Ht P organiczny produkt syntaza ATP katalizuje reakcje syntezy ATP. sitą napędową do syntezy ATP jest gradient protonowy. Protony transportowane są przez enzym w popneg błony, a powstająca wówczas energia mechaniczno. (ruch rotora) jest wykonystywana do phytoczenia reszty fosforanowej do ADP proton H+ 000000 + ATP H* H* proton H* H+ kanat główka Ht ATP H+ 0 synteza HT ADP + Pi rotor trzoneki H ATP ADP HT ATP H+ enzymy Enzymy to biokatalizatory, ponieważ przyspieszają prebieg reakcji popnez obniżenie energii aktywacji energia energia substratów energia produktów substraty centrum o autywne energia aktywacji bez udziatu enigma właściwości sq niezwykle efektywne (physpieszaja) ► są swoiste względem substratu в majа шубока specyficanose reaucji • nie zużywają się w przebiegu requgji E + S energia aktywacji 2 udziałem enzymy czas enzym Enzymy to przede wszystkim białka, ale takie same funkcje petniQ również cząsteczki RNA i DNA rybozymy i deoksyrybozymy KATALIZA ENZYMATYCZNA Kompleks E-S centrum aktywne E część białkowa (ADOEN24M) przyspieszenie reakcji chemicznej spowodowanie działaniem enzymu,...
Nie ma nic odpowiedniego? Sprawdź inne przedmioty.
Knowunity jest aplikacją edukacyjną #1 w pięciu krajach europejskich
Knowunity zostało wyróżnione przez Apple i widnieje się na szczycie listy w sklepie z aplikacjami w kategorii edukacja w takich krajach jak Polska, Niemcy, Włochy, Francje, Szwajcaria i Wielka Brytania. Dołącz do Knowunity już dziś i pomóż milionom uczniów na całym świecie.
4.9+
Średnia ocena aplikacji
13 M
Uczniowie korzystają z Knowunity
#1
W rankingach aplikacji edukacyjnych w 11 krajach
900 K+
Uczniowie, którzy przesłali notatki
Nadal nie jesteś pewien? Zobacz, co mówią inni uczniowie...
Użytkownik iOS
Tak bardzo kocham tę aplikację [...] Polecam Knowunity każdemu!!! Moje oceny poprawiły się dzięki tej aplikacji :D
Filip, użytkownik iOS
Aplikacja jest bardzo prosta i dobrze zaprojektowana. Do tej pory zawsze znajdowałam wszystko, czego szukałam :D
Zuzia, użytkownik iOS
Uwielbiam tę aplikację ❤️ właściwie używam jej za każdym razem, gdy się uczę.
Alternatywny zapis:
pnebiega etapami : częśc niebiatkowa (KOFAKTOR) produkt E + P 10 Umax saybkość reakcji Umax czynniki wpiwajace na aktywność enzymów WARTOŚĆ PH 1 20 TEMPERATURA KM 30 enzym Jej warost o każde 10°C dwukrotnie zwiększa jej szybkość dla dowolnej reakcji dalisay wzrost powoduje gwałtowne spowolnienie przyczyną jest denaturacja biarek prowadząca do zniszczenia enzymu (traci własciwosci katalityczne) ५० STĘŻENIE SUBSTRATÓW szybkość reakcji optymalna temp. działania enzymów wynosi ok. 38°C substrat 3 Gdy stężenie substratu jest niskie, saybkość reakcji jest niewielka. wszystkie cząsteczki enzymu mogą się Poracayć 2 substratem so temperatura [°C] wysycenie enzymów substratem stężenie substratu 2 szybkość reakcji 0 pepsyna Przy stężeniu substratu równym KM połowa cząsteczek enzymu tworzy kompleks ES. Szybkość reakcji wynosi wówczas połowę maksymalnej prędkości u AKTYWATORY- pobudzają aktywność enzymów INHIBILATORY- substancje, które hamują aktywność enzymów 8 amylaza slinowa stata michaellsa (KM) to takie stężenie substratu przy którym prędkość katalizowanej reakcji osiąga połowę prędkości maksymalnej (3) 10 Im mniejsza wartość KM tym większe powinowactwo enzymu do substratu -trypsyna PH Gay stężenie substratu jest dwukrotnie większa od KM, szybkość reakcji jest równa szybkości max. wszystkie cząsteczki enzymu twonp kompleks Es innibilatory nieodwracalne TQC₂y się w sposób trwały 2 centrum aktywnym (w. kowalencyjne) np: cyjanek potasu (KCn) ● · penicylina (działanie bakteriobójcze) ● odwracalne KOMPETECYJNE inhibilator i substrat konkurują o centrum aktywne tego samego enzymu np: • bursatynian i melonian • metanol i etanol produkty inhibilator kompetycyjny enzym •substrat PODJEDNOSTKA KATALITYCZNA każda zawiera centrum aktywne. Przyłączenie substratu do jednego centrum aktywnego może zmienić wlasciwości centrów aktywnych innych podjednostek. substrat PODJEDNOSTKA REGULATOROWA zawierają centra allosteryczne. Do nich przyłączają się regulatory, przyłączenie regulatora powoduje zmianę struktury enzymu.co ma wpływ na jego zdolności katalityczne. Regulatory moga pnyspieszać lub hamować aktywność enzymu. 0 enzym substrat 6e C 58. CC 0.0 produkty NIEKOMPETECYJNE inhibilator pnyłącza się w innym miejscu niż centrum aktywe, a te amienia kształt np: OTÓW enzym regulator inhibilatov nieodwracalny S 8 enzymy allosteryczne produkty centrum allosterycane inhibilator niekompetycyjny podjednostua katalityczna nieaktywn enzymy centuum autywne podjednosta regulatorowo. substrat SZIAK metaboliczny liniowy substrat AKTYWATOR CZY INHIBILATOR? efentor centrum allostelycane substrat hamowanie centrum aktywne produkty Posrednie Ten mechanizm hamowanie enzymów jest to SPRZĘŻENIE ZWROTNE UJEMNE nadmiar produktu końcowego działa hamująco na aktywność pierwszego enzymu szlaku metabolicznego i cały szlak zostaje zatrzymany- hamuje straty energii. с E3 D phyłączenie efektova produkt substrat centrum aktywne Efektor ma charakter inhibilatora (namuje aktywność enzymów), przyłączenie efektora do centrum allosterycznego powoduje zmianę kształtu centrum aktywnego i uniemożliwia przyłączenia substratu Naamiav produktu końcowego dziata hamująco na Tańcuch Katalizowanych reakcji na aktywność pierwszego enzymu szlaku i cały szlak zostanie zatrzymany