Aminokwasy

Alternatywny zapis:

chemicznej powstaje tańcuch peptydowy - na jednym końcu (N) znajduje się wolna grupa aminowa, a na drugim (c)-wolna grupa karboksylowa. + grupa aminowa CH- białkowe (20)4 6 tworza peptydy lub białka R₂ aminokwas OH Aminokewasy AMINOKWASY NIEBIAŁKOWE Ornityna i cytrulina uczestniczą W wytwarzaniu mocznika ↳ Kwas d-aminomasłowy (GABA) jest neuroprzekaźnikiem w układzie nerwowym. Funkcja buforująca • utrzymywanie stałego pH środowiska jony dbojnacze KATIONY zakwaszenie środowiska H₁ H I R₁ niebiałkowe nie wchodzą w skład białek wiązanie N-koniec peptydlowe C-koniec 0 11 -CH-C-N-CH-C I I H R₂ synteza Tańcucha peptydowego jest reakcją kondensaci, podczas której powstają cząsteczki wody dipeptydl alkaa 2 dowisk ANIONY OH + H₂O Poziomy organizacji bialek • Atomy wegla α tworzą wiązania umozliwiające obroty Tańcucha i jego swobodne układanie się w przestrzeni. Struktura pierwszorzędowa • Zalezy od liczby i kolejności (sekwenci) aminokwasów występujących, 'Utrzymują ją wiązania peptydowe. Struktura drugorzędowa ■ • tańcuchy polipeptydowe sfałdowane powstają I STRUKTURA -HELISY Powstaje przez prawoskrętne zwinięcie tańcucha polipeptydowego wokot asi. Przykład: keratyna Struktura trzeciorzędowa Przykład: ubikwityna na skutek wytwarzania się wiązań wodorowych Powstaje w wyniku pofałdowania tańcucha polipeptydowego o strukturze drugorzędowej. • Utrzymuje się ona dzięki oddziaływaniom występującym między podstawnikami aminokwasów. ■ Struktura czwartorzędowa Jest rózna dla kazdego białka i określa jego kształt i odpowiada za aktywność. ■ Zbudowana z odcinków L-helisy i p-harmonijki w tańcuchu polipeptydowym. oddziaływania hydrofobave wiązania Występuje w białkach zbudowanych z dwoch lub większej liczby podjednostek. "Utrzymuje się ona dzięki oddziaływaniom występującym między podstawnikami aminokwasów nalezących do oddzielnych tańcuchow polipeptydowych. Przykład: hemoglobina wodorowe STRUKTURA HARMONIJKI Powstaje przez ułozenie tańcucha polipeptydowego płaszczyznie. Przykład: fibroina C=OH no REAKCJE ODDZIAŁYWAŃ UTRZYMUJĄCYCH TRZECIO- I CZWARTORZĘDOWA STRUKTURE BIAŁKA CH₂ -CH₂-S-S-CH₂- -CH=CH-CHI-CH,+NHO-C-CH, (53) mmm wiązania jonowe mostki dwusiarczkowe Wybrane bialka organizmu człowieka BIAŁKA PROSTE BIAŁKA 2toZONE • zbudowane wyłącznie z aminokwasów • zbudowane z aminokwasów i części niebiałkowej • przykłady: histony, keratyny, albuminy, globuliny •przykłady: mioglobina, fibrynogen, hemoglobina, kolagen Funkcje: strukturalna, enzymałyczna, transportująca, magazynująca ▶ glikoproteiny • składnik substangi między komórkowej tkanek Tącznych (budujących. m.in. skórę, kości, chrząstki) KOLAGEN • nadaje tkankom wytrzymałość" mechaniczną- duza odporność na rozerwanie • sklad→ aminokwasy + reszty cukrowe KERATYNA • składnik skory, włosów i paznokci. • funkcja ochronna - duza odporność na działanie czynników chemicznych i fizycznych białka, o strukturze trzeciorzędowej HISTONY • występują w jądrze komórkowym, gdzie wraz z DNA tworzą, chromatyne białka zasadowe o dodatnim ładunku elektrycznym, tworzą wiązania jonowe z ujemnie naładowanymi cząsteczkami DNA GLOBULINY • przeciwciała w osoczu krwi • biorą udział w procesach odpornościowych organizmu wysoka temperatura HEMOGLOBINA białka zdenaturowane ● • hemoproteiny glikoproteiny • składnik osocza krwi . • występuje w erytrocytach • funkcja - transport tlenu w organizmie • skład → aminokwasy + cząsteczka czerwonego barwnika-hemu ODWRACALNE FIBRYNOGEN powstaje z niego fibryna, która uczestniczy w procesie krzepnięcia krwi • skład →→ aminokwasy + reszty cukrowe WPŁYW WYBRANYCH CZYNNIKÓW FIZYKOCHEMICZNYCH NA BIAŁKA • Białka rozpuszczone w wodzie tworzą z nią roztwór koloidalny. KOAGULACJA (wysalanie) Dodanie soli metali lekkich do roztworu białka. Polega na odwodnieniu białka i jego agregagji (łączeniu się), co skutkuje powstaniem osadu DENATURACJA ► Naruszenie struktury białek pod wpływem czynników fizycznych lub chemicznych. Wiązania stabilizujące strukturę przestrzenną białek zostają zerwane, a białko traci właściwości biologiczne. renaturacia- powrót białek do formy wyjściowej kiedy czynnik denaturagi zostanie usunięty hemoproteiny ● • występuje! model struktury białka w mięśniach funkcja - magazynowanie Henu • skład → aminokwasy + cząsteczka czerwonego barwnika-hemu MOZE BYC ODWRACALNA LUB NIEODWRACALNA MIOGLOBINA model struktury białka po denaturaci 233 wysoka temperatura