Aminokwasy i ich właściwości

Aminokwasy to podstawowe składniki białek. Mają charakterystyczną budowę z grupą aminową $-NH₂$ i grupą karboksylową $-COOH$. Mogą występować w postaci jonowej, co jest ważne dla ich funkcjonowania w organizmie.

Białka to polimery zbudowane głównie z pierwiastków H, C, O i N, a czasem również S. Niektóre aminokwasy zawierają siarkę - są to cysteina i metionina.

Aminokwasy możemy podzielić ze względu na charakter łańcucha bocznego na:

• obojętne
• polarne i niepolarne
• kwasowe (z dodatkową grupą kwasową)
• zasadowe (z dodatkową grupą aminową)

Warto wiedzieć! Aminokwasy egzogenne to takie, których nasz organizm nie potrafi sam wytworzyć i musimy je dostarczać z pożywieniem. Należą do nich: fenyloalanina, izoleucyna, walina, lizyna, metionina, treonina i tryptofan.

Klasyfikacja białek

Białka możemy klasyfikować na wiele sposobów. Ze względu na długość łańcuchów peptydowych wyróżniamy: oligopeptydy $2-10 aminokwasów$, polipeptydy (10-100) oraz właściwe białka (powyżej 100).

Strukturę białek opisujemy na czterech poziomach organizacji:

• Struktura I-rzędowa - to sekwencja aminokwasów w łańcuchu
• Struktura II-rzędowa - lokalne uporządkowanie łańcucha $np. α-helisa$
• Struktura III-rzędowa - przestrzenny układ całego łańcucha
• Struktura IV-rzędowa - powstaje gdy kilka łańcuchów peptydowych łączy się ze sobą

Ze względu na skład dzielimy białka na proste (zbudowane tylko z aminokwasów) i złożone (zawierające komponenty nieaminokwasowe). Funkcjonalnie białka mogą być: enzymatyczne, transportowe, odpornościowe, receptorowe, hormonalne, odpowiedzialne za ruch czy zapasowe (u roślin).

Zapamiętaj! Struktura białka bezpośrednio wpływa na jego funkcję. Zmiana struktury może całkowicie zmienić właściwości białka.

Rodzaje białek prostych i złożonych

Białka proste dzielimy na dwie główne grupy:

• Białka globularne (kuliste) - rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Należą tu albuminy, globuliny, histony, prolaminy, gluteliny i protaminy.
• Białka fibrylarne (włókniste) - nierozpuszczalne w wodzie i roztworach soli. Przykłady to kolagen, elastyna, keratyna, aktyna, miozyna, fibryna i fibroina.

Białka złożone zawierają komponenty niebiałkowe i dzielimy je na:

• Metaloproteidy - zawierają jony metali (np. transferyna, ferrodyksyna)
• Chromoproteidy - zawierają barwniki (np. hemoglobina, mioglobina, cytochromy)
• Nukleoproteidy - połączone z kwasami nukleinowymi
• Glikoproteidy - połączone z cukrami
• Lipoproteidy - połączone z lipidami
• Fosfoproteidy - zawierające reszty kwasu fosforowego

Ciekawostka: Hemoglobina to chromoproteid odpowiedzialny za transport tlenu we krwi. Zawiera grupę hemową z atomem żelaza, dzięki której ma czerwony kolor.

Denaturacja i wysalanie białek

Denaturacja białka to proces zmiany jego struktury II-, III- i IV-rzędowej. W wyniku denaturacji białko traci swoją aktywność biologiczną. Jest to proces najczęściej nieodwracalny, spowodowany przez czynniki takie jak temperatura, pH czy związki chemiczne.

Istnieją białka termostabilne, które są odporne na wysokie temperatury i nie ulegają łatwo denaturacji. Takie białka występują np. u organizmów żyjących w ekstremalnych warunkach.

Wysalanie białka to proces, w którym białko wytrąca się z roztworu, ale bez zmiany swojej struktury. W przeciwieństwie do denaturacji, wysalanie jest procesem odwracalnym. Po usunięciu czynnika wysalającego białko może wrócić do roztworu, zachowując swoją funkcję.

Zastosowanie praktyczne: Wysalanie wykorzystuje się w laboratorium do izolacji białek z mieszanin. Jest to jedna z podstawowych metod stosowanych w biotechnologii i biochemii.