Białka złożone i struktura przestrzenna
Białka złożone zawierają część niebiałkową, która nadaje im specjalne właściwości. Przykładami są glikoproteiny (z cukrem), lipoproteiny (z tłuszczem) czy hemoproteiny (z barwnikiem, np. hemoglobina). Ta różnorodność poszerza gamę funkcji, które mogą pełnić.
Struktura białek jest opisywana na czterech poziomach organizacji. Struktura I-rzędowa to po prostu kolejność aminokwasów. Struktura II-rzędowa to lokalne uporządkowanie łańcucha w formie alfa-helisy lub beta-harmonijki. Struktura III-rzędowa opisuje przestrzenne ułożenie całego łańcucha, utrzymywane przez różne oddziaływania (wiązania wodorowe, jonowe, mostki disiarczkowe). Niektóre białka mają też strukturę IV-rzędową - układ wielu łańcuchów białkowych względem siebie.
Kształt białka jest ściśle związany z jego funkcją - musi ono dokładnie pasować do substancji, z którą oddziałuje. Utrata prawidłowej struktury (przez koagulację lub denaturację) prowadzi do utraty funkcji biologicznych. Koagulacja (np. pod wpływem soli) bywa odwracalna, podczas gdy denaturacja (np. pod wpływem wysokiej temperatury) jest nieodwracalna, co możesz zaobserwować na przykładzie jajka ugotowanego na twardo.
💡 Pomyśl o białku jak o kluczu, a o jego substracie jak o zamku - nawet drobna zmiana w kształcie klucza sprawi, że nie będzie on już pasował do zamka.