Aminokwasy - cegiełki życia

Aminokwasy to niewielkie cząsteczki, które są podstawowymi jednostkami budującymi białka. Zawierają one węgiel, wodór, tlen i azot, z dwiema charakterystycznymi grupami funkcyjnymi: zasadową grupą aminową (-NH₂) i kwasową grupą karboksylową (-COOH).

Wyróżniamy aminokwasy białkowe (20 rodzajów), które łączą się ze sobą tworząc peptydy i białka, oraz aminokwasy niebiałkowe, które nie występują w białkach. Aminokwasy białkowe mogą istnieć w formie jonów obojnaczych (obie grupy zjonizowane), kationów (zjonizowana tylko grupa aminowa) lub anionów (zjonizowana tylko grupa karboksylowa).

Warto wiedzieć, że jony obojnacze pełnią ważną funkcję buforującą, utrzymując stałe pH środowiska. Każdy z 20 aminokwasów białkowych ma unikalne właściwości wynikające z budowy chemicznej ich podstawników.

Ciekawostka: Czy wiesz, że aminokwasy mogą mieć dodatkowe grupy funkcyjne w obrębie podstawników? To właśnie te dodatkowe grupy nadają im charakter kwasowy lub zasadowy!

Klasyfikacja aminokwasów

Budowa podstawnika aminokwasu wpływa na jego rozpuszczalność w wodzie. Dlatego dzielimy je na aminokwasy hydrofilowe (rozpuszczalne w wodzie) i hydrofobowe (nierozpuszczalne w wodzie). Do hydrofilowych należą np. cysteina, seryna, kwas asparaginowy i lizyna, a do hydrofobowych m.in. glicyna, alanina, walina i prolina.

Ze względu na charakter chemiczny wyróżniamy trzy grupy aminokwasów. Aminokwasy obojętne mają jedną grupę karboksylową i jedną aminową, występują jako jony obojnacze i stanowią większość aminokwasów białkowych. Aminokwasy kwasowe (kwas asparaginowy i glutaminowy) mają dodatkowe grupy karboksylowe i występują jako aniony. Aminokwasy zasadowe (lizyna, histydyna, arginina) zawierają dodatkowe grupy aminowe i występują jako kationy.

Wiązania peptydowe to wiązania kowalencyjne powstające między grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego. W wyniku tej reakcji tworzy się łańcuch peptydowy z wolną grupą aminową na końcu N i wolną grupą karboksylową na końcu C.

Ważne! Proces tworzenia wiązań peptydowych zachodzi na rybosomach. Peptydy zawierają 2-50 aminokwasów, a białka (polipeptydy) ponad 50 aminokwasów.

Struktura białek

Białka charakteryzują się wielopoziomową organizacją. Struktura pierwszorzędowa to sekwencja aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Struktura drugorzędowa przyjmuje formę α-helisy lub β-harmonijki i jest stabilizowana wiązaniami wodorowymi.

Struktura trzeciorzędowa to przestrzenne ułożenie łańcucha polipeptydowego utrzymywane przez oddziaływania między podstawnikami aminokwasów. W przypadku białek złożonych z kilku łańcuchów polipeptydowych (jak hemoglobina) mówimy o strukturze czwartorzędowej, utrzymywanej przez oddziaływania między podstawnikami aminokwasów z różnych łańcuchów.

Pod względem składu wyróżniamy białka proste (zbudowane wyłącznie z aminokwasów) i białka złożone (zawierające część niebiałkową). Do białek prostych należą m.in. histony (białka zasadowe jądra komórkowego tworzące chromatynę z DNA), keratyny (składniki skóry, włosów i paznokci o funkcji ochronnej) oraz globuliny (w tym przeciwciała z osocza krwi).

Zapamiętaj: Rzędowość struktury białek decyduje o ich funkcjonalności - od prostego łańcucha aminokwasów po skomplikowane struktury przestrzenne zdolne do pełnienia specyficznych funkcji w organizmie!

Właściwości i funkcje białek

Białka złożone pełnią kluczowe funkcje w organizmie. Mioglobina (hemoproteina) magazynuje tlen w mięśniach. Fibrynogen (glikoproteina) jest składnikiem osocza krwi przekształcającym się w fibrynę podczas krzepnięcia krwi. Hemoglobina (hemoproteina) transportuje tlen w erytrocytach. Kolagen (glikoproteina) nadaje wytrzymałość mechaniczną tkankom takim jak skóra, kości i chrząstki.

Większość białek tworzy z wodą roztwory koloidalne, gdzie cząsteczki białka są otoczone wodą. Ta otoczka wodna zapobiega agregacji białek, czyli ich gromadzeniu się w większe grupy i wytrącaniu w postaci osadu.

Denaturacja białek może nastąpić pod wpływem różnych czynników. Przykładem jest koagulacja (wysalanie) po dodaniu soli metali lekkich, np. NaCl. Proces ten polega na odwodnieniu białka i jego agregacji, co prowadzi do powstania osadu.

Zastosowanie w praktyce: Właściwości fizyczne białek wykorzystuje się w kuchni - denaturacja zachodzi podczas gotowania jajka, a wysalanie stosuje się przy produkcji serów!

Funkcje białek w organizmie są niezwykle zróżnicowane - od budulcowych (kolagen), przez transportowe (hemoglobina), po ochronne (przeciwciała) i enzymatyczne. Każda z tych funkcji wynika z unikalnej struktury danego białka.