Czynniki regulujące aktywność enzymów
Jednym z głównych czynników wpływających na aktywność enzymów jest stężenie substratu. Graficznie przedstawia to krzywa Michaelisa-Menten, która pokazuje zależność między ilością substratu a szybkością reakcji. Gdy stężenie substratu rośnie, szybkość reakcji zwiększa się, aż do osiągnięcia wartości maksymalnej (Vmax).
Ważnym parametrem jest stała Michaelisa (Km), która odpowiada stężeniu substratu przy połowie maksymalnej szybkości reakcji. Im mniejsza wartość Km, tym większe powinowactwo enzymu do substratu.
Temperatura mocno wpływa na aktywność enzymów. Co ciekawe, podwyższenie temperatury o 10°C zwiększa szybkość reakcji dwukrotnie, ale tylko w granicach od 0°C do 45°C. Powyżej 45°C dochodzi do denaturacji białek enzymatycznych. Dla większości ludzkich enzymów optymalna temperatura to 38°C.
💡 Warto zapamiętać! Każdy enzym ma swoje optimum pH - dla pepsyny to pH=2, dla amylazy ślinowej pH=7, a dla trypsyny pH=8. Skrajne wartości pH mogą doprowadzić do denaturacji enzymu.