Pobierz z
Google Play
Proste zwierzęta bezkręgowe
Układ pokarmowy
Stawonogi. mięczaki
Chemiczne podstawy życia
Organizm człowieka jako funkcjonalna całość
Komórka
Genetyka molekularna
Ekologia
Układ wydalniczy
Rozmnażanie i rozwój człowieka
Genetyka klasyczna
Aparat ruchu
Metabolizm
Genetyka
Kręgowce zmiennocieplne
Pokaż wszystkie tematy
Systematyka związków nieorganicznych
Reakcje chemiczne w roztworach wodnych
Wodorotlenki a zasady
Kwasy
Reakcje utleniania-redukcji. elektrochemia
Węglowodory
Układ okresowy pierwiastków chemicznych
Efekty energetyczne i szybkość reakcji chemicznych
Pochodne węglowodorów
Budowa atomu a układ okresowy pierwiastków chemicznych
Stechiometria
Sole
Gazy i ich mieszaniny
Świat substancji
Roztwory
Pokaż wszystkie tematy
8.05.2022
11201
586
Udostępnij
Zapisz
Pobierz
Zarejestruj się
Dostęp do wszystkich materiałów
Dołącz do milionów studentów
Popraw swoje oceny
Rejestrując się akceptujesz Warunki korzystania z usługi i Politykę prywatności.
Zarejestruj się
Dostęp do wszystkich materiałów
Dołącz do milionów studentów
Popraw swoje oceny
Rejestrując się akceptujesz Warunki korzystania z usługi i Politykę prywatności.
Zarejestruj się
Dostęp do wszystkich materiałów
Dołącz do milionów studentów
Popraw swoje oceny
Rejestrując się akceptujesz Warunki korzystania z usługi i Politykę prywatności.
regulacja aktywnasel enzymám Czynniki wpływające na szybkość reakcji enxymatycznej Astężenie substratu 2. temperatura. 3. pH 4. obecność aktywatorów lub inhibitorów 1. Stężenie substratu Wrax xe wzrostem stężenia substratu rośnie sxybkość reakcji enzymatycznej ax do osiągnięcia szybkości maksymalnej (dalszy wzrost szybkośa nie jest możliwy, ze względu na brak enzymów Vmax 1/2 Vmax Km stężenie substratu Km (stala Michaelisa)- stexenie substratu, przy którym szybkość reakcji wynosi połowę szybkośa maksymalnej. Km ustala się aby określić powinowactno eňxy mu do substratu (jak chętnie łączy się z danym substratem) Im mniejsza wartość Km tym większe powinowactno do substratu. 2. Temperatura Wrax xe nxrostem temp. rośnie aktywność enxymów do pewnego momentu, gdy osiąga maksimum (w temp. optymalnej) dłuższy wzrost temp. powoduje spadek aktywnośa enzymów, aż do całkowitego jej xatrzymania.. ↑szybkość reakcji 20 30 40 50 temp. [C] Zbyt wysoka temp. powoduje zatrzymanie reakcii, ponieważ dochodzi do denaturacji enzymów, które białkami są 3. pH Różne enzymy mają własne, optymalne plt, ponieważ mają własne grupy funkcyjne zdolne do występowania w formie niezjonizowanej lub xjonizowanej. Bardzo wysokie pH może doprowadzić do denaturacji enxy.mu. szybkość reakci ix PH 14 Inhibitory i akty Hatory Inhibitory- spowalniają zachodzenie reakcji (inhibicja) pepsyna pH=2 amylaza ślinona pH = 7 trypsyna pH=8 Aktywatory- aktywują enzymy, pny spieszają reakcję. enzymatyczną, są to jony cynku miedei i magnezu innibieja odwracalna wokreślonych warunkach można odwrócić proces inhibicji. nhibicji) Kompetycyjna inhibitor substrat są podobne do siebie I rywalizują o miejsce aktywne, jeżeli inhibitor połączy się x centrum aktywnym, blokuje pnyłączenie się substratu. •Inhibicie kompetycying można odwrócić pnez zwiększenie stężenia substratu Niekompetycyina • inhibitor łączy się w innym miejscu niż miejsce aktywne chociaż i tak...
Średnia ocena aplikacji
Uczniowie korzystają z Knowunity
W rankingach aplikacji edukacyjnych w 11 krajach
Uczniowie, którzy przesłali notatki
Użytkownik iOS
Filip, użytkownik iOS
Zuzia, użytkownik iOS
zmienia kształt miejsca aktywnego tak, że substrat nie może połączyć się z miejscem aktywnym nieodwracalna •ma miejsce wtedy gdy. inhibitor trwale łączy się 12 enzymem, nie ma sposobu. żeby został on odłączony • Np. stosowanie penicyling do xwalczania infekcii. bakteryinych, połączenie enzymu x rtęcią епильща катреtyegina Substrat centrum aktywne Enzym enzym zablokowany inn превлада плекстрецедита substrat centrum aktywne inhibitor kompetycyiny. inhibitor niekompetycying Enzym enzym xablokowany