Rodzaje aminokwasów i ich właściwości

Aminokwasy można podzielić na kilka kategorii w zależności od ich właściwości chemicznych:

1. Aminokwasy obojętne: Posiadają jedną grupę karboksylową i jedną aminową, których ładunki się równoważą. Przykładem jest alanina.
2. Aminokwasy zasadowe: Mają dodatkowe grupy aminowe, co nadaje im ładunek dodatni. Do tej grupy należą lizyna, histydyna i arginina.
3. Aminokwasy kwasowe: Posiadają dodatkowe grupy karboksylowe, co nadaje im ładunek ujemny. Przykładami są kwas asparaginowy i glutaminowy.

Example: Kwas asparaginowy $H₂N-CH-COOH-CH₂-COOH$ jest przykładem aminokwasu kwasowego.

Podział aminokwasów uwzględnia również ich właściwości hydrofobowe i hydrofilowe:

• Hydrofilowe: cysteina, glutamina, histydyna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, seryna, asparagina, treonina, arginina, lizyna, tyrozyna
• Hydrofobowe: glicyna, alanina, walina, fenyloalanina, leucyna, izoleucyna, prolina, tryptofan, metionina

Definition: Aminokwasy egzogenne to te, których organizm nie potrafi sam syntetyzować i muszą być dostarczane z pożywieniem.

Co to są aminokwasy i jaką pełnią funkcje? Aminokwasy są podstawowymi jednostkami budulcowymi białek, pełniąc kluczowe role w metabolizmie, transporcie substancji, regulacji procesów komórkowych i budowie tkanek.

Poziomy organizacji białek

Struktury białek i II-, III- i IV-rzędowe tworzą hierarchię organizacji molekularnej białek:

1. Struktura pierwszorzędowa: Określa sekwencję aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Jest determinowana przez kolejność nukleotydów w DNA.
2. Struktura drugorzędowa: Powstaje w wyniku zwinięcia struktury pierwszorzędowej. Główne formy to α-helisa i β-harmonijka. Stabilizowana jest przez wiązania wodorowe.

Highlight: Zerwanie struktury drugorzędowej powoduje nieodwracalne zniszczenie białka, zwane denaturacją.

3. Struktura trzeciorzędowa: Wynika z dalszego pofałdowania łańcucha polipeptydowego. Stabilizowana jest przez wiązania jonowe i mostki dwusiarczkowe.
4. Struktura czwartorzędowa: Dotyczy białek zbudowanych z co najmniej dwóch łańcuchów polipeptydowych i określa ich wzajemne ułożenie w przestrzeni.

Example: Struktura drugorzędowa białka przykłady to α-helisa i β-harmonijka.

Czy wszystkie białka występujące w organizmie mają strukturę czwartorzędową? Nie, tylko białka składające się z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego posiadają strukturę czwartorzędową.

Struktura 4-rzędowa białka wiązania obejmuje oddziaływania między poszczególnymi łańcuchami polipeptydowymi, takie jak wiązania wodorowe, jonowe i hydrofobowe.

Struktura 3-rzędowa białka przykłady to globularne formy enzymów czy białek transportowych.

Rodzaje białek i ich funkcje

Podział białek ze względu na budowę obejmuje dwie główne kategorie:

1. Białka proste: Zbudowane wyłącznie z aminokwasów. Keratyna: Składnik skóry, włosów i paznokci, pełni funkcję ochronną. Histony: Występują w jądrze komórkowym, tworzą chromatynę wraz z DNA. Globuliny: Np. przeciwciała w osoczu, uczestniczą w procesach odpornościowych.
2. Białka złożone: Zawierają część aminokwasową i niebiałkową $prostetyczną$. Kolagen: Buduje skórę, kości i chrząstki, nadaje tkankom wytrzymałość mechaniczną. Fibrynogen: Składnik osocza krwi, uczestniczy w krzepnięciu krwi. Mioglobina: Występuje w mięśniach, magazynuje tlen. Hemoglobina: Znajduje się w erytrocytach, odpowiada za transport tlenu w organizmie.

Question: Hemoglobina białko proste czy złożone? Hemoglobina jest białkiem złożonym, zawierającym część białkową $globinę$ i niebiałkową $hem$.

Białka globularne mają kulisty kształt i są zazwyczaj rozpuszczalne w wodzie. Przykładami są enzymy i białka transportowe.

Białka fibrylarne i globularne różnią się kształtem i funkcją. Fibrylarne są włókniste i pełnią głównie funkcje strukturalne, podczas gdy globularne są kuliste i często pełnią funkcje enzymatyczne lub transportowe.

Highlight: Keratyna białko proste czy złożone? Keratyna jest białkiem prostym, zbudowanym wyłącznie z aminokwasów.

Przemiany białek w organizmie obejmują procesy takie jak:

• Koagulacja $wysalanie$: odwracalny proces agregacji białek.
• Denaturacja: nieodwracalne naruszenie struktury białek pod wpływem czynników fizycznych lub chemicznych.
• Renaturacja: powrót do formy wyjściowej białka $możliwy tylko w niektórych przypadkach$.

Niedobór aminokwasów objawy mogą obejmować zaburzenia wzrostu, osłabienie układu odpornościowego, problemy z regeneracją tkanek i zaburzenia metaboliczne.

Aminokwasy - podstawowe składniki białek

Aminokwasy stanowią fundamentalne elementy budulcowe białek, które są głównym składnikiem komórek i tkanek. Istnieje 20 różnych aminokwasów białkowych, które uczestniczą w niemal wszystkich procesach metabolicznych organizmu, szczególnie jako enzymy.

Budowa aminokwasów opiera się na obecności węgla, tlenu, wodoru i azotu, a czasami również siarki. Kluczowe dla ich struktury są dwie grupy funkcyjne: zasadowa grupa aminowa $-NH₂$ oraz kwasowa grupa karboksylowa $-COOH$.

Vocabulary: Monomery - pojedyncze cząsteczki, które łączą się, tworząc większe struktury, takie jak polimery.

Aminokwasy mogą występować w trzech formach:

1. Jon obojnaczy $zwitterjon$
2. Kation $z zdysocjowaną grupą aminową NH₃⁺$
3. Anion $z zdysocjowaną grupą karboksylową COO⁻$

Highlight: Wiązanie peptydowe jest kluczowe dla tworzenia białek. Powstaje ono między grupą aminową jednego aminokwasu a grupą karboksylową drugiego, z wydzieleniem cząsteczki wody.

Co budują aminokwasy? Przede wszystkim tworzą one białka, ale istnieją również aminokwasy niebiałkowe, które pełnią inne funkcje w organizmie.