Przedmioty

Przedmioty

Więcej

Białka

5.11.2022

1563

105

Udostępnij

Zapisz

Pobierz


kar بکه هه نهB
Główny składnik budulcowy komórku i thanki
-> 59 zbudowane z aminokwasów (jest ich 20)
-> Uczestniczą w prawie wszystkich pro
kar بکه هه نهB
Główny składnik budulcowy komórku i thanki
-> 59 zbudowane z aminokwasów (jest ich 20)
-> Uczestniczą w prawie wszystkich pro
kar بکه هه نهB
Główny składnik budulcowy komórku i thanki
-> 59 zbudowane z aminokwasów (jest ich 20)
-> Uczestniczą w prawie wszystkich pro
kar بکه هه نهB
Główny składnik budulcowy komórku i thanki
-> 59 zbudowane z aminokwasów (jest ich 20)
-> Uczestniczą w prawie wszystkich pro

kar بکه هه نهB Główny składnik budulcowy komórku i thanki -> 59 zbudowane z aminokwasów (jest ich 20) -> Uczestniczą w prawie wszystkich procesach metabolicznych w organizmie - enzymy AMINOKWAS & MONOMERY Węgiel C + Tlen O + Wodór H + Azot N Peasami siarka S H → Obecne 2 grupy funkcyjne zasadowa grupa aminowa -NH₂ oraz kwasowa grupa karboksylowa - coolt Formy aminokwasu. 1. Jon obojnaczy (zdysocjowana grupa aminowa NH karboksylowa cool) 2. Kation (edysocjowana grupa aminowa NH +) 3. Anion (zdysocjowana grupa karboksylowa COOH) Aminokwasy H HTUIR takna N-C - - Niebiałkowe - nie wchodzą w skład białek. - Białkowe - budują białka, jest ich 20 O رنا с о OIH I H₂0 N H grupa aminowa HICIP c-c R podstawnik OTH O 2-aminokwar grupa karboksylowa Wiązanie peptydowe •Powstaje między grupa aminowa aminokwasu 1 i karboksylowa aminokwasu 2 --> → Wigzanie kowalencyjne, które twony peptyd -> Towanyszy wydzielanie się cząsteczka wody •Występuje międay azotem grupy aminowej grupy karboksylowej • odbywa się na ryboso mach ---> --> джира i węglem -> Aminokwasy obojętne -maja jeding grupę karboksylowe, i aminowa tadunku dodatnie i ujemne się równowaza Alanina - kwas obojętny Większość aminokwasów białkowych dodatkowe grupy H₂N-CH-COOH CH3 -> Aminokwasy zasadowe - malodatnio mają aminowe -7 H₂N - CH - COOH 1 CH₂ 1 CH 2 T CH₂ 6 CH₂ NH₂ •Aminokwasy kwasowe - maja dodatkowe karboksylowe 59 naładowane ujemnie asparaginowy kwas asparaginowy + glutaminowy H₂N-CH-COOH Kwas CH₂ COOH Lizyna-aminokwas zasadowy bistydyna Arginina Rodzaje aminokwasów hydrofilowe • cysteina • glutamina grupy bisty dyna •kwas asparaginowy kwas glutaminowy - aminokwas kwason hydrofobowe •seryna • asparagina •glicyna ・alanina •walina •fenyloalanina • deucyna •izoleucyna • treonina • arginina •prolina •tryptofan • metionina · Lizyna • tyrozyna e POZIOMY ORGANIZACJI BIAŁEK. -> struktura pierwonędowa selwencja aminokwasów, ich kolejność, liniowe ułożenie determinowane przez kolejność nukleotydów w DNA • Wigzania peptydowe. R I-D H 0 N 1 H C R O 11 N H R₁₂ с H ✓ tt O \ HIN H Pa 10-² R M OTO N + -> struktura drugonędowa zwinięcie struktury pierwszorzędowej...

Nie ma nic odpowiedniego? Sprawdź inne przedmioty.

Knowunity jest aplikacją edukacyjną #1 w pięciu krajach europejskich

Knowunity zostało wyróżnione przez Apple i widnieje się na szczycie listy w sklepie z aplikacjami w kategorii edukacja w takich krajach jak Polska, Niemcy, Włochy, Francje, Szwajcaria i Wielka Brytania. Dołącz do Knowunity już dziś i pomóż milionom uczniów na całym świecie.

Ranked #1 Education App

Pobierz z

Google Play

Pobierz z

App Store

Knowunity jest aplikacją edukacyjną #1 w pięciu krajach europejskich

4.9+

Średnia ocena aplikacji

13 M

Uczniowie korzystają z Knowunity

#1

W rankingach aplikacji edukacyjnych w 11 krajach

900 K+

Uczniowie, którzy przesłali notatki

Nadal nie jesteś pewien? Zobacz, co mówią inni uczniowie...

Użytkownik iOS

Tak bardzo kocham tę aplikację [...] Polecam Knowunity każdemu!!! Moje oceny poprawiły się dzięki tej aplikacji :D

Filip, użytkownik iOS

Aplikacja jest bardzo prosta i dobrze zaprojektowana. Do tej pory zawsze znajdowałam wszystko, czego szukałam :D

Zuzia, użytkownik iOS

Uwielbiam tę aplikację ❤️ właściwie używam jej za każdym razem, gdy się uczę.

Alternatywny zapis:

Zerwanie powoduje nieodwracalne zniszczenie białka -depaturację • Wigzania wodorowe (między O i H) DID C 3- harmonijka -> struktura trecionędowo- powstanie w wyniku pofałdowania łańcucha polipeptydoweg strukture drugorzędowej. Zerwanie powoduje denaturację Wiązania jonowe • Mostki dwusiarczkowe. MMA 2- helisa -> struktura czwartonedowa sposób połączenia się struktur trecionędowych w przestrzeni. Białka zbudowane z conajmniej dwóch Tańcuchów polipeptydowych. Ligh -Białka proste - zbudowane tylko • Keratyna - składnile sleóry, włosów i paznokci. Pełni funkcję ochronna Z aminokwasów -Histony - występują w jądne komórkowym Wraz z DNA twong chromatynę · Globuliny - np. przeciwciała występujące w osoczu Verwe Biora udział w procesach odpornościowy organizmu → Białka złożone- zbudowane z aminokwasów i niebiałkowej (prostetycznej) • Kolagen - buduje skórę, kości i chnostki. Nadaje thankom wytrzymałość mechaniczna, części • Fibrynogen - składnik osocza krwi. Powstaje z niego fibryna, która uczestniczy w knepnięcia krwi • Mioglobina- występuje w mięśniach. Maqazynuje Hen • Hemoglobina - występuje w erytrocytach i odpowiada za transport Henu w organizmie Roztwór koloidalny - twong białka z wodą. Koagulacja /wysalenie - odwodnienie białka i jego agregaye (igczenia się) co skutuje powstaniem osad Proces odwracalny Denaturacja- naruszenie struktury białek. Dochodzi pod wpływem czynników fizycznych lub chemicznych. Renaturacja - powrót do formy wyjściowej białka