Aminokwasy - podstawowe informacje

Aminokwasy to niewielkie cząsteczki organiczne występujące powszechnie we wszystkich organizmach żywych. Ich budowa jest wyjątkowa - każdy aminokwas zawiera grupę aminową (-NH₂) oraz grupę karboksylową (-COOH), a także specyficzny dla siebie łańcuch boczny (oznaczany jako R).

Właściwościami aminokwasy przypominają sole - mają budowę krystaliczną, są rozpuszczalne w wodzie i charakteryzują się wysokimi temperaturami topnienia. Zbudowane są głównie z węgla, wodoru, tlenu i azotu, a niektóre zawierają również siarkę.

Białka to makrocząsteczki składające się z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Są niezwykle zróżnicowane pod względem struktury i funkcji, co umożliwia im pełnienie decydującej roli w procesach biologicznych. Zazwyczaj za białko uznaje się łańcuch zawierający powyżej 50 aminokwasów.

Warto wiedzieć! Czy aminokwasy to białka? Nie - aminokwasy są cegiełkami, z których zbudowane są białka, tak jak litery są elementami składowymi słów i zdań.

Budowa aminokwasów

Cząsteczka aminokwasu ma budowę tetraedryczną z asymetrycznym atomem węgla w centrum, co sprawia, że aminokwasy są związkami czynnymi optycznie. Występują w dwóch formach: D i L, ale białka żywych organizmów zbudowane są wyłącznie z L-aminokwasów.

W L-aminokwasach grupa aminowa jest ułożona po lewej stronie asymetrycznego atomu węgla. Forma D występuje naturalnie jedynie w ścianie komórkowej bakterii i niektórych antybiotykach produkowanych przez grzyby.

Wzór ogólny aminokwasów zawiera centralny atom węgla, do którego przyłączone są: grupa aminowa, grupa karboksylowa, atom wodoru oraz charakterystyczny dla danego aminokwasu łańcuch boczny (R).

Właściwości aminokwasów wynikają bezpośrednio z ich budowy chemicznej. Każdy z 20 standardowych aminokwasów ma inne właściwości dzięki odmiennej budowie łańcucha bocznego (podstawnika R). Podstawniki mogą zawierać dodatkowe grupy funkcyjne, co wpływa także na rozpuszczalność aminokwasu w wodzie.

Pamiętaj! Struktura łańcucha bocznego (R) decyduje o unikalnych właściwościach każdego aminokwasu i determinuje jego funkcje w białku.

Właściwości i podział aminokwasów

Aminokwasy mają charakter kwasowo-zasadowy dzięki obecności grupy aminowej (zasadowej) i grupy karboksylowej (kwasowej). Zależnie od pH środowiska, aminokwasy mogą występować w trzech postaciach jonowych:

• jako jony obojnacze (obie grupy zjonizowane)
• jako kationy (tylko grupa aminowa zjonizowana)
• jako aniony (tylko grupa karboksylowa zjonizowana)

Postać jonowa aminokwasu zależy od punktu izoelektrycznego (pI) i pH środowiska. Gdy pH = pI, aminokwas występuje jako jon obojnaczy. Przy pH niższym niż pI przyjmuje formę kationową, a przy wyższym - anionową.

Podział aminokwasów ze względu na charakter chemiczny:

• Obojętne - z jedną grupą karboksylową i jedną aminową
• Kwasowe - z dodatkowymi grupami karboksylowymi (np. kwas asparaginowy)
• Zasadowe - z dodatkowymi grupami aminowymi (np. lizyna, histydyna)

Ze względu na rozpuszczalność w wodzie aminokwasy dzielimy na:

• Hydrofobowe - z podstawnikami zbudowanymi głównie z węgla i wodoru (np. tryptofan, metionina)
• Hydrofilowe - wszystkie pozostałe, dobrze rozpuszczalne w wodzie

Ciekawostka! Cysteina zawiera w swoim łańcuchu bocznym grupę tiolową (-SH), która umożliwia tworzenie mostków disiarczkowych między łańcuchami białkowymi.

Wiązania peptydowe i poziomy organizacji białek

Wiązania peptydowe to kowalencyjne połączenia między aminokwasami, w których grupa karboksylowa jednego aminokwasu łączy się z grupą aminową drugiego. W wyniku tej reakcji powstaje łańcuch peptydowy i wydziela się cząsteczka wody.

Tworzenie wiązań peptydowych wymaga nakładu energii i zachodzi w rybosomach. Powstałe łańcuchy peptydowe klasyfikujemy umownie jako:

• Oligopeptydy: 2-10 aminokwasów
• Polipeptydy: 11-100 aminokwasów
• Białka: powyżej 100 aminokwasów

Wiązania peptydowe są sztywne i płaskie, ale między nimi znajdują się atomy węgla α, które umożliwiają obracanie się łańcucha i jego swobodne układanie w przestrzeni. Dzięki temu białka mogą przyjmować różnorodne formy przestrzenne.

Sekwencja aminokwasów w białku jest kluczowa dla jego funkcji. Określona kolejność aminokwasów decyduje o tym, jak łańcuch będzie się zwijał i jaką ostatecznie formę przyjmie białko.

Zapamiętaj! Synteza łańcucha peptydowego to reakcja kondensacji. Przy łączeniu n aminokwasów powstaje n-1 cząsteczek wody.

Struktura białek

Struktura pierwszorzędowa to sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, zapisana w materiale genetycznym. Determinują ją wiązania peptydowe między sąsiadującymi aminokwasami.

Struktura drugorzędowa powstaje, gdy łańcuch polipeptydowy zwija się przestrzennie w charakterystyczne formy:

• α-helisa: spiralnie skręcony łańcuch
• β-harmonijka: łańcuch ułożony w fałdy

Te struktury utrzymywane są przez wiązania wodorowe między grupami N-H i C=O różnych aminokwasów.

Struktura trzeciorzędowa to pofałdowanie całego łańcucha o strukturze drugorzędowej. Nadaje białku ostateczny kształt i jest kluczowa dla jego aktywności biologicznej. Stabilizują ją:

• wiązania wodorowe
• mostki disiarczkowe
• oddziaływania hydrofobowe
• wiązania jonowe

Struktura czwartorzędowa występuje u białek zbudowanych z wielu podjednostek (oddzielnych łańcuchów polipeptydowych). Każda podjednostka ma swoją własną strukturę trzeciorzędową, a razem tworzą funkcjonalne białko.

Ważne! Zniszczenie struktury trzeciorzędowej białka powoduje utratę jego biologicznych właściwości. Proces ten nazywamy denaturacją.

Wybrane białka organizmu człowieka

Białka dzielimy na:

• Białka proste - zbudowane wyłącznie z aminokwasów (np. histony, keratyny, albuminy, globuliny)
• Białka złożone - oprócz aminokwasów zawierają część niebiałkową (np. mioglobina, fibrynogen, hemoglobina, kolagen)

Keratyny to białka proste występujące we włosach i paznokciach. Dzięki dużej odporności na działanie czynników chemicznych i fizycznych pełnią funkcje ochronne.

Kolagen to białko złożone należące do glikoprotein (oprócz aminokwasów zawiera reszty cukrowe). Jest głównym składnikiem substancji międzykomórkowej tkanek łącznych, budujących m.in. skórę, kości i chrząstki. Dzięki dużej odporności na rozerwanie nadaje tkankom wytrzymałość mechaniczną.

Histony to białka proste występujące w jądrze komórkowym, gdzie wraz z DNA tworzą chromatynę. Należą do białek zasadowych o dodatnim ładunku elektrycznym, dzięki czemu tworzą wiązania jonowe z ujemnie naładowanymi cząsteczkami DNA.

Ciekawostka! Struktura trzeciorzędowa białka przykłady: hemoglobina ma strukturę globularną (kulistą), a kolagen - fibrylarną (włóknistą).

Ważne białka funkcjonalne

Mioglobina to białko złożone należące do hemoprotein. Oprócz aminokwasów zawiera cząsteczkę czerwonego barwnika - hemu. Występuje w mięśniach i jej funkcją jest magazynowanie tlenu.

Globuliny to białka proste, do których należą m.in. przeciwciała występujące w surowicy krwi. Przeciwciała biorą udział w procesach odpornościowych organizmu, rozpoznając i neutralizując obce substancje.

Fibrynogen jest białkiem złożonym należącym do glikoprotein. Uczestniczy w procesie krzepnięcia krwi, przekształcając się w fibrynę, która tworzy sieć zatrzymującą krwinki.

Hemoglobina to białko złożone należące do hemoprotein. W jej skład oprócz aminokwasów wchodzą cząsteczki czerwonego barwnika - hemu. Występuje w erytrocytach i odpowiada za transport tlenu w organizmie.

Funkcje białek w organizmie są niezwykle różnorodne - od budulcowych, przez transportowe, po regulacyjne. Szczególną grupę stanowią enzymy i przeciwciała, które są również białkami.

Zapamiętaj! Trzy główne funkcje białek w organizmie to: funkcja budulcowa (tworzenie struktur komórkowych), katalityczna (enzymy przyspieszające reakcje) oraz regulacyjna (hormony białkowe koordynujące procesy życiowe).

Właściwości i struktura białek

Aminokwasy zawierające siarkę pełnią szczególną rolę w kształtowaniu struktury białek:

• Cysteina zawiera grupę tiolową (-SH), która umożliwia tworzenie mostków disiarczkowych
• Metionina również zawiera siarkę, ale nie tworzy mostków disiarczkowych

Mostki disiarczkowe są kluczowe dla tworzenia i stabilizacji struktury przestrzennej białek.

Enzymy to białka pełniące funkcję katalityczną - przyspieszają reakcje chemiczne zachodzące w organizmie. Działają jak "palnik na chemii" - umożliwiają zapoczątkowanie reakcji i znacząco zwiększają ich szybkość, co jest niezbędne dla prawidłowego funkcjonowania organizmu.

Białka proste dzielimy ze względu na strukturę na:

• Fibrylarne (włókniste) - mają łańcuchy niepolarne, źle rozpuszczają się w wodzie (np. kolagen)
• Globularne (kuliste) - dobrze rozpuszczalne w wodzie, mają łańcuchy polarne wystawione do środowiska (są hydrofilowe)

Sekwencję aminokwasów w peptydach zapisujemy używając skrótów nazw aminokwasów oddzielonych myślnikami (np. gly-ala-val). Przy tworzeniu łańcucha z n aminokwasów powstaje n-1 cząsteczek wody.

Wskazówka! Podczas analizy struktur białkowych pamiętaj, że cholesterol zmniejsza płynność błon komórek zwierzęcych, a każda błona biologiczna jest asymetryczna.

Podział aminokwasów i ich sekwencja

Sekwencja aminokwasów w białku jest niezwykle istotna - zmiana kolejności może całkowicie zmienić właściwości peptydów. Na przykład, tripeptyd cys-ala-gly ma inne właściwości niż ala-gly-cys, mimo że składa się z tych samych aminokwasów.

W zapisie sekwencji peptydów zawsze zaznaczamy N-koniec (z wolną grupą aminową) oraz C-koniec (z wolną grupą karboksylową).

Podział aminokwasów ze względu na zdolność organizmu do ich syntezy:

• Endogenne - syntetyzowane przez organizm: alanina, asparagina, arginina, glutamina, glicyna, prolina, seryna, tyrozyna, cysteina, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy
• Egzogenne - pobierane wraz z pokarmem: lizyna, metionina, leucyna, histydyna, fenyloalanina, treonina, tryptofan, izoleucyna, walina

Ze względu na właściwości chemiczne wyróżniamy aminokwasy:

• Niepolarne
• Polarne bez ładunku
• Obdarzone ładunkiem elektrycznym:
  • Zasadowe - łańcuch boczny hydrofilowy z ładunkiem dodatnim
  • Kwaśne - łańcuch boczny hydrofobowy z ładunkiem ujemnym

Pamiętaj! Kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym jest zapisana w DNA i determinuje wszystkie właściwości białka.

Białka - właściwości i funkcje

Białka to biopolimery zbudowane z wielu aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Charakteryzują się zróżnicowaną wielkością, budową i właściwościami. Warto wiedzieć, że:

• Tworzą koloidy w wodzie (niejednorodne mieszaniny, w których jedna substancja jest rozproszona w drugiej)
• Ulegają denaturacji pod wpływem różnych czynników: wysokiej temperatury, promieniowania, soli metali ciężkich, silnych kwasów i zasad, rozpuszczalników organicznych oraz detergentów

Denaturacja to zmiana struktury drugo-, trzecio- lub czwartorzędowej białka, w wyniku której traci ono swoje właściwości biologiczne, często nieodwracalnie. Mimo to, struktura pierwszorzędowa (sekwencja aminokwasów) pozostaje niezmieniona.

Funkcje białek w organizmie są niezwykle różnorodne:

• Budulcowa - tworzą struktury komórkowe i międzykomórkowe
• Katalityczna - enzymy przyspieszają reakcje chemiczne
• Transportowa - przenoszą różne substancje (np. hemoglobina transportuje tlen)
• Regulująca - hormony białkowe koordynują funkcje życiowe
• Odpornościowa - przeciwciała (immunoglobuliny) rozpoznają ciała obce

Ciekawostka! Białko natywne to białko w swojej prawidłowo złożonej, funkcjonalnej formie. Tylko w tym stanie może pełnić swoje biologiczne funkcje.