Aminokwasy i ich charakterystyka

Aminokwasy to małe cząsteczki organiczne występujące we wszystkich żywych organizmach. Są one podstawowymi cegiełkami, z których zbudowane są białka. Każdy aminokwas ma charakterystyczną budowę, na którą składają się dwie główne grupy funkcyjne grupa aminowa $-NH₂$ i grupa karboksylowa $-COOH$ oraz łańcuch boczny (R), który jest różny dla każdego aminokwasu.

Białka są heteropolimerami, czyli związkami wielocząsteczkowymi, zbudowanymi z co najmniej 50 aminokwasów połączonych ze sobą. Odgrywają decydującą rolę w niemal wszystkich procesach biologicznych organizmu. Ich struktura jest niezwykle zróżnicowana, co pozwala im pełnić wiele różnych funkcji.

Aminokwasy mają interesujące właściwości fizykochemiczne - przypominają sole, mają budowę krystaliczną i są rozpuszczalne w wodzie. Charakteryzują się również wysokimi temperaturami topnienia.

Czy wiesz, że...? Białka zbudowane są z tych samych 20 podstawowych aminokwasów, ale ich różna kolejność i kombinacje dają niezliczoną liczbę możliwych białek o zupełnie różnych funkcjach!

Budowa i właściwości aminokwasów

Cząsteczka aminokwasu ma budowę tetraedryczną z asymetrycznym atomem węgla w centrum, co czyni aminokwasy związkami optycznie czynnymi. Występują one w dwóch formach enancjomerycznych $lustrzanych odbiciach$ - D i L. Co ciekawe, białka żywych organizmów zbudowane są wyłącznie z L-aminokwasów. Formy D występują głównie w ścianie komórkowej bakterii i niektórych antybiotykach.

Właściwości aminokwasów wynikają bezpośrednio z ich budowy chemicznej. Podstawniki (R) nadają każdemu z 20 aminokwasów białkowych charakterystyczne cechy. Mogą one zawierać dodatkowe grupy funkcyjne (np. karboksylowe czy zasadowe), co wpływa na ich rozpuszczalność w wodzie i reaktywność.

Aminokwasy mają charakter kwasowo-zasadowy dzięki obecności dwóch grup funkcyjnych zasadowej grupy aminowej (może przyjmować proton H⁺) i kwasowej grupy karboksylowej (może oddawać proton H⁺). To sprawia, że w zależności od pH środowiska, aminokwasy mogą występować w formie jonów obojnaczych, kationów lub anionów.

Uwaga! L-aminokwasy są rozpoznawane przez enzymy komórkowe, podczas gdy D-aminokwasy nie - dlatego nasze ciało nie może wykorzystać D-aminokwasów do budowy białek!

Rodzaje aminokwasów

Punkt izoelektryczny (pI) aminokwasu określa, w jakiej formie jonowej będzie on występował w danym środowisku. Gdy pH środowiska równa się pI, aminokwas występuje jako jon obojnaczy. Przy pH niższym niż pI przyjmuje formę kationową, a przy wyższym - anionową.

Ze względu na właściwości chemiczne łańcucha bocznego aminokwasy dzielimy na

• Obojętne - mają jedną grupę karboksylową i jedną aminową; w warunkach fizjologicznych występują jako jony obojnacze (większość aminokwasów)
• Kwasowe - posiadają dodatkowe grupy karboksylowe w łańcuchu bocznym; w warunkach fizjologicznych występują jako aniony (kwas asparaginowy i kwas glutaminowy)
• Zasadowe - posiadają dodatkowe grupy aminowe w łańcuchu bocznym; w warunkach fizjologicznych występują jako kationy (lizyna, histydyna, arginina)

Można też podzielić aminokwasy na hydrofilowe (polarne, dobrze rozpuszczalne w wodzie) i hydrofobowe (niepolarne, słabo rozpuszczalne w wodzie). Do hydrofobowych należą m.in. tryptofan i metionina, które mają podstawniki zbudowane głównie z węgla i wodoru.

Warto zapamiętać! Sekwencja aminokwasów w białku decyduje o jego funkcji. Nawet niewielka zmiana w kolejności aminokwasów może całkowicie zmienić działanie białka!

Wiązania peptydowe i poziomy organizacji białek

Wiązanie peptydowe to rodzaj wiązania kowalencyjnego, które łączy aminokwasy w łańcuch. Powstaje ono między grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego aminokwasu. W wyniku tej reakcji kondensacji powstaje również cząsteczka wody.

Tworzenie wiązań peptydowych wymaga nakładu energii i zachodzi w rybosomach. W zależności od długości łańcucha, związki te dzielimy na

• Oligopeptydy $2-10 aminokwasów$
• Polipeptydy $11-100 aminokwasów$
• Białka (powyżej 100 aminokwasów)

Chociaż wiązania peptydowe są sztywne i płaskie, łańcuch polipeptydowy może się swobodnie zwijać w przestrzeni. Jest to możliwe dzięki atomom węgla α, które tworzą wiązania umożliwiające obroty łańcucha. Ta właściwość pozwala białkom przyjmować różnorodne formy przestrzenne.

Ciekawostka! Każde białko ma swoją unikalną sekwencję aminokwasów, która jest zapisana w DNA. To jak "instrukcja budowy" białka, która decyduje o jego ostatecznym kształcie i funkcji!

Struktury białek

Struktura pierwszorzędowa to sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Jest ona zakodowana w materiale genetycznym i utrzymywana przez wiązania peptydowe między sąsiadującymi aminokwasami. Jest to podstawowy poziom organizacji każdego białka.

Struktura drugorzędowa to lokalne uporządkowanie fragmentów łańcucha polipeptydowego. Najczęstsze formy to

• α-helisa - spiralnie skręcony łańcuch polipeptydowy
• β-harmonijka - płaskie, pofałdowane ułożenie łańcucha

Strukturę drugorzędową stabilizują wiązania wodorowe między atomami wodoru grup N-H a atomami tlenu grup C=O z wiązań peptydowych.

Struktura trzeciorzędowa to całkowite przestrzenne ułożenie łańcucha polipeptydowego. Powstaje przez zwijanie się struktur drugorzędowych i jest utrzymywana przez oddziaływania między łańcuchami bocznymi aminokwasów. Każde białko ma unikalną strukturę trzeciorzędową, która decyduje o jego aktywności biologicznej.

Struktura czwartorzędowa występuje tylko u białek zbudowanych z dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych (podjednostek). Każda podjednostka ma swoją własną strukturę trzeciorzędową, a razem tworzą funkcjonalny kompleks białkowy.

Zapamiętaj! Zniszczenie struktury trzeciorzędowej białka powoduje utratę jego aktywności biologicznej - proces ten nazywamy denaturacją!

Wybrane białka organizmu człowieka

Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów, natomiast białka złożone zawierają dodatkowo część niebiałkową.

Keratyna to białko proste, które jest głównym składnikiem włosów i paznokci. Dzięki dużej odporności na działanie czynników chemicznych i fizycznych pełni funkcje ochronne. Jest przykładem białka o strukturze fibrylarnej (włóknistej).

Histony należą do białek prostych występujących w jądrze komórkowym, gdzie wraz z DNA tworzą chromatynę. Są to białka zasadowe o dodatnim ładunku elektrycznym, dzięki czemu tworzą wiązania jonowe z ujemnie naładowanymi cząsteczkami DNA.

Kolagen to białko złożone należące do glikoprotein (zawiera reszty cukrowe). Jest głównym składnikiem substancji międzykomórkowej tkanek łącznych, w tym skóry, kości i chrząstek. Dzięki dużej odporności na rozerwanie nadaje tkankom wytrzymałość mechaniczną.

Praktyczna wskazówka Kolagen jest ważny dla zdrowej skóry! Jego niedobór prowadzi do utraty elastyczności i powstawania zmarszczek - dlatego jest częstym składnikiem kremów przeciwzmarszczkowych.

Ważne białka funkcjonalne

Mioglobina to białko złożone należące do hemoprotein. Oprócz aminokwasów zawiera cząsteczkę czerwonego barwnika - hemu. Występuje w mięśniach i jej główną funkcją jest magazynowanie tlenu, co jest kluczowe dla prawidłowego funkcjonowania tkanek mięśniowych.

Globuliny są białkami prostymi, do których należą m.in. przeciwciała występujące w osoczu krwi. Przeciwciała biorą udział w procesach odpornościowych organizmu, rozpoznając i neutralizując ciała obce, takie jak bakterie czy wirusy.

Fibrynogen to białko złożone z grupy glikoprotein, które uczestniczy w procesie krzepnięcia krwi. Pod wpływem określonych czynników przekształca się w fibrynę, która tworzy sieć zatrzymującą krwinki i zamykającą uszkodzone naczynia krwionośne.

Hemoglobina to białko złożone z grupy hemoprotein. W jej skład, oprócz aminokwasów, wchodzą cząsteczki czerwonego barwnika - hemu. Występuje w erytrocytach (czerwonych krwinkach) i odpowiada za transport tlenu w organizmie. Jeden erytrocyt zawiera około 280 milionów cząsteczek hemoglobiny!

Ciekawostka Czerwony kolor krwi zawdzięczamy właśnie hemoglobinie! Gdy jest związana z tlenem, ma jasnoczerwony kolor, a gdy jest go pozbawiona - ciemnoczerwony.

Aminokwasy specjalne i funkcje białek

Wśród aminokwasów szczególną rolę pełnią te zawierające siarkę, jak metionina i cysteina. Cysteina posiada grupę tiolową $-SH$, która umożliwia tworzenie mostków disiarczkowych między dwoma cząsteczkami cysteiny. Te wiązania są kluczowe dla stabilizacji struktury przestrzennej białek.

Enzymy to białka pełniące funkcję katalizatorów reakcji biochemicznych w organizmie. Katalizowanie oznacza ułatwianie zapoczątkowania i przyspieszanie przebiegu reakcji chemicznych. Dzięki enzymom, reakcje w naszym ciele mogą zachodzić wystarczająco szybko, by podtrzymać życie.

Ze względu na strukturę przestrzenną białka dzielimy na

• Białka fibrylarne $włókniste$ - mają łańcuchy niepolarne, źle rozpuszczają się w wodzie, np. kolagen
• Białka globularne - mają kształt zbliżony do kuli, łańcuchy polarne, dobrze rozpuszczają się w wodzie

Przy zapisywaniu sekwencji aminokwasów w peptydach używamy trzyliterowych skrótów rozdzielonych myślnikami $np. gly-ala-val$. W reakcji tworzenia peptydu z n aminokwasów powstaje n-1 cząsteczek wody.

Ważne dla egzaminu Podczas rozwiązywania zadań pamiętaj, że przy łączeniu 4 aminokwasów powstają 3 cząsteczki wody, a przy 555 aminokwasach - 554 cząsteczki wody!

Podział aminokwasów

Aminokwasy możemy podzielić na kilka sposobów

Ze względu na zdolność organizmu do ich syntezy

• Aminokwasy endogenne - syntetyzowane przez organizm, np. alanina, asparagina, arginina, glutamina, glicyna, prolina, seryna, tyrozyna, cysteina, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy
• Aminokwasy egzogenne - muszą być dostarczane z pokarmem, np. lizyna, metionina, leucyna, histydyna, fenyloalanina, treonina, tryptofan, izoleucyna, walina

Ze względu na charakter chemiczny łańcucha bocznego

• Aminokwasy niepolarne - mają hydrofobowy łańcuch boczny
• Aminokwasy polarne bez ładunku - mają hydrofilowy łańcuch boczny
• Aminokwasy obdarzone ładunkiem elektrycznym
  • zasadowe - łańcuch boczny ma ładunek dodatni
  • kwaśne - łańcuch boczny ma ładunek ujemny

Zapisując sekwencję aminokwasów w peptydzie, zawsze zaczynamy od N-końca (z wolną grupą aminową) i kończymy na C-końcu $z wolną grupą karboksylową$. Kolejność aminokwasów ma kluczowe znaczenie, np. cys-ala-gly to inny peptyd niż ala-cys-gly!

Wskazówka Aminokwasy egzogenne musisz dostarczać z dietą! Znajdziesz je w produktach takich jak mięso, ryby, nabiał, jaja, rośliny strączkowe i orzechy.

Białka - właściwości i funkcje

Białka to biopolimery zbudowane z wielu aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Charakteryzują się zróżnicowaną wielkością, budową i właściwościami. Białko w stanie natywnym (naturalnym) to białko o prawidłowo złożonej strukturze, które jest w pełni funkcjonalne.

Białka ulegają denaturacji pod wpływem czynników takich jak wysoka temperatura, promieniowanie, sole metali ciężkich, silne kwasy i zasady, rozpuszczalniki organiczne oraz detergenty. Denaturacja powoduje zmiany w strukturze drugo-, trzecio- i czwartorzędowej białka, prowadząc do utraty jego aktywności biologicznej, choć sekwencja aminokwasów pozostaje niezmieniona.

Funkcje białek w organizmie

1. Budulcowa - białka tworzą struktury komórkowe i tkankowe
2. Katalityczna - enzymy przyspieszają reakcje chemiczne
3. Transportowa - przenoszą substancje w organizmie
4. Regulacyjna - hormony białkowe koordynują funkcje życiowe
5. Odpornościowa - przeciwciała rozpoznają i neutralizują czynniki chorobotwórcze

Białka są też składnikami cytoplazmy, gdzie rozpuszczone w wodzie tworzą koloid - niejednorodną mieszaninę, w której jedna substancja jest rozproszona w drugiej.

Przykład z życia Gdy gotujesz jajko, białko zmienia kolor z przezroczystego na biały i twardnieje - to właśnie efekt denaturacji białek pod wpływem wysokiej temperatury!