Struktura białek i ich modyfikacje
Białka mają niezwykle złożoną budowę, którą opisujemy na czterech poziomach. Struktura pierwszorzędowa to po prostu sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, połączonych wiązaniami peptydowymi.
Struktura drugorzędowa opisuje przestrzenny układ łańcucha polipeptydowego. Może przyjmować formę α-helisy lub β-harmonijki i jest stabilizowana przez wiązania wodorowe.
Gdy łańcuch polipeptydowy zwija się w przestrzeni, tworzy strukturę trzeciorzędową. Jest ona utrzymywana przez różne oddziaływania: mostki disiarczkowe, wiązania jonowe, wodorowe oraz oddziaływania hydrofobowe.
Niektóre białka składają się z kilku łańcuchów polipeptydowych, tworząc strukturę czwartorzędową. Przykładem jest hemoglobina, zbudowana z czterech podjednostek.
Pod wpływem różnych czynników białka mogą ulegać modyfikacjom. Koagulacja to odwodnienie białka przez sole metali lekkich i jego agregacja, prowadząca do powstania osadu. Jest procesem odwracalnym. Natomiast denaturacja to zniszczenie struktury przestrzennej białka przez czynniki jak wysoka temperatura (>40°C), silne kwasy i zasady czy alkohole. W wyniku denaturacji białko traci swoje właściwości biologiczne.
⚠️ Uwaga: Denaturacja jest zwykle procesem nieodwracalnym - dlatego ugotowanego jajka nie da się "odgotować" z powrotem do stanu surowego!