Przedmioty

Przedmioty

Więcej

Co to są Enzymy? Żywe Cuda i Jak Działają

Zobacz

Co to są Enzymy? Żywe Cuda i Jak Działają
user profile picture

Ola Struzik

@olastruzik_laqs

·

686 Obserwujących

Obserwuj

Ekspert przedmiotu

Enzymy to kluczowe katalizatory biologiczne, które przyspieszają reakcje chemiczne w organizmach żywych. Pełnią one istotną rolę w metabolizmie, obniżając energię aktywacji reakcji. Enzymy składają się z części białkowej (apoenzym) i niebiałkowej (kofaktor), a ich działanie zależy od wielu czynników, takich jak temperatura, pH i stężenie substratu. Klasyfikacja enzymów obejmuje sześć głównych klas, a ich aktywność może być regulowana przez różne inhibitory.

1.11.2022

1058

ENZYMY
To substancje, które pełnią role katalizatora w komórce.
Przyśpieszają przebieg reakcji poprzez obniżenie jej
energii aktywacji.
ENER

Zobacz

Mechanizm działania enzymów i czynniki wpływające na szybkość reakcji

Mechanizm działania enzymów obejmuje trzy główne etapy:

  1. Dopasowanie centrum aktywnego do substratu
  2. Utworzenie kompleksu enzym-substrat
  3. Oddzielenie produktu od enzymu

Vocabulary: Model indukowanego dopasowania - kształt miejsca aktywnego dopasowuje się do kształtu substratu.

Vocabulary: Model "klucza i zamka" - enzym i substrat są do siebie geometrycznie dopasowane.

Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:

  1. Stężenie substratu - im wyższe, tym szybsza reakcja, aż do osiągnięcia Vmax.

Definicja: Stała Michaelisa (Km) to stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej maksymalnej wartości (1/2 Vmax).

  1. Temperatura - wzrost o 10°C przyspiesza reakcję dwukrotnie w granicach 0-45°C. Wyższa temperatura może denaturować enzym.

  2. pH - każdy enzym ma optymalne pH działania.

Przykład: Pepsyna działa w środowisku kwaśnym, trypsyna w zasadowym, a amylaza ślinowa w obojętnym.

Wpływ temperatury na szybkość reakcji enzymatycznej jest znaczący, ale należy pamiętać o ryzyku denaturacji enzymu w wysokich temperaturach.

ENZYMY
To substancje, które pełnią role katalizatora w komórce.
Przyśpieszają przebieg reakcji poprzez obniżenie jej
energii aktywacji.
ENER

Zobacz

Inhibicja enzymów

Inhibicja (hamowanie) to proces, w którym substancja hamująca (inhibitor) wpływa na przebieg reakcji enzymatycznej. Wyróżniamy dwa główne rodzaje inhibicji:

  1. Inhibicja nieodwracalna - inhibitor łączy się trwale (kowalencyjnie) z miejscem aktywnym enzymu, hamując jego aktywność.

  2. Inhibicja odwracalna - dzieli się na dwa podtypy: a) Kompetycyjna - inhibitor łączy się odwracalnie z miejscem aktywnym enzymu, uniemożliwiając połączenie z substratem. b) Niekompetycyjna - inhibitor przyłącza się w innym miejscu niż centrum aktywne, powodując zmianę struktury miejsca aktywnego.

Highlight: Inhibitory odgrywają kluczową rolę w regulacji aktywności enzymów w organizmie.

Wpływ aktywatorów i inhibitorów na aktywność enzymów jest istotnym mechanizmem kontroli metabolizmu komórkowego.

Vocabulary: Aktywatory to substancje zwiększające aktywność enzymów, podczas gdy inhibitory ją zmniejszają.

Kinetyka reakcji enzymatycznych jest ściśle związana z działaniem inhibitorów, które mogą zmieniać parametry takie jak Vmax i Km.

ENZYMY
To substancje, które pełnią role katalizatora w komórce.
Przyśpieszają przebieg reakcji poprzez obniżenie jej
energii aktywacji.
ENER

Zobacz

Budowa i działanie enzymów

Enzymy to substancje pełniące rolę katalizatorów w komórce, przyspieszające przebieg reakcji poprzez obniżenie jej energii aktywacji. Zbudowane są z części białkowej (apoenzym) i niebiałkowej (kofaktor).

Definicja: Energia aktywacji to energia, jaką należy dostarczyć, aby zapoczątkować reakcję chemiczną.

Budowa enzymów obejmuje centrum aktywne, które wiąże cząsteczki substratu. Kofaktory mogą być jonami metali lub cząsteczkami organicznymi.

Przykład: Jony metali, takie jak Zn²⁺, Mg²⁺, Cu²⁺ i Fe²⁺, wiążą się trwale z apoenzymem.

Klasyfikacja enzymów obejmuje sześć głównych klas:

  1. Oksydoreduktazy - katalizują reakcje utleniania i redukcji
  2. Hydrolazy - odpowiedzialne za hydrolizę
  3. Transferazy - przenoszą grupy funkcyjne
  4. Liazy - rozrywają wiązania bez udziału wody
  5. Ligazy - syntezują nowe związki
  6. Izomerazy - katalizują reakcje izomeryzacji

Właściwości enzymów charakteryzują się swoistością substratową i katalizowanej reakcji.

Highlight: Enzymy nie zużywają się w trakcie reakcji, dzięki czemu mogą być wielokrotnie wykorzystywane.

Nie ma nic odpowiedniego? Sprawdź inne przedmioty.

Knowunity jest aplikacją edukacyjną #1 w pięciu krajach europejskich

Knowunity zostało wyróżnione przez Apple i widnieje się na szczycie listy w sklepie z aplikacjami w kategorii edukacja w takich krajach jak Polska, Niemcy, Włochy, Francje, Szwajcaria i Wielka Brytania. Dołącz do Knowunity już dziś i pomóż milionom uczniów na całym świecie.

Ranked #1 Education App

Pobierz z

Google Play

Pobierz z

App Store

Knowunity jest aplikacją edukacyjną #1 w pięciu krajach europejskich

4.9+

Średnia ocena aplikacji

15 M

Uczniowie korzystają z Knowunity

#1

W rankingach aplikacji edukacyjnych w 12 krajach

950 K+

Uczniowie, którzy przesłali notatki

Nadal nie jesteś pewien? Zobacz, co mówią inni uczniowie...

Użytkownik iOS

Tak bardzo kocham tę aplikację [...] Polecam Knowunity każdemu!!! Moje oceny poprawiły się dzięki tej aplikacji :D

Filip, użytkownik iOS

Aplikacja jest bardzo prosta i dobrze zaprojektowana. Do tej pory zawsze znajdowałam wszystko, czego szukałam :D

Zuzia, użytkownik iOS

Uwielbiam tę aplikację ❤️ właściwie używam jej za każdym razem, gdy się uczę.

Co to są Enzymy? Żywe Cuda i Jak Działają

user profile picture

Ola Struzik

@olastruzik_laqs

·

686 Obserwujących

Obserwuj

Ekspert przedmiotu

Enzymy to kluczowe katalizatory biologiczne, które przyspieszają reakcje chemiczne w organizmach żywych. Pełnią one istotną rolę w metabolizmie, obniżając energię aktywacji reakcji. Enzymy składają się z części białkowej (apoenzym) i niebiałkowej (kofaktor), a ich działanie zależy od wielu czynników, takich jak temperatura, pH i stężenie substratu. Klasyfikacja enzymów obejmuje sześć głównych klas, a ich aktywność może być regulowana przez różne inhibitory.

1.11.2022

1058

 

4/2

 

Biologia

50

ENZYMY
To substancje, które pełnią role katalizatora w komórce.
Przyśpieszają przebieg reakcji poprzez obniżenie jej
energii aktywacji.
ENER

Zarejestruj się, aby zobaczyć notatkę. To nic nie kosztuje!

Dostęp do wszystkich materiałów

Popraw swoje oceny

Dołącz do milionów studentów

Rejestrując się akceptujesz Warunki korzystania z usługi i Politykę prywatności.

Mechanizm działania enzymów i czynniki wpływające na szybkość reakcji

Mechanizm działania enzymów obejmuje trzy główne etapy:

  1. Dopasowanie centrum aktywnego do substratu
  2. Utworzenie kompleksu enzym-substrat
  3. Oddzielenie produktu od enzymu

Vocabulary: Model indukowanego dopasowania - kształt miejsca aktywnego dopasowuje się do kształtu substratu.

Vocabulary: Model "klucza i zamka" - enzym i substrat są do siebie geometrycznie dopasowane.

Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:

  1. Stężenie substratu - im wyższe, tym szybsza reakcja, aż do osiągnięcia Vmax.

Definicja: Stała Michaelisa (Km) to stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej maksymalnej wartości (1/2 Vmax).

  1. Temperatura - wzrost o 10°C przyspiesza reakcję dwukrotnie w granicach 0-45°C. Wyższa temperatura może denaturować enzym.

  2. pH - każdy enzym ma optymalne pH działania.

Przykład: Pepsyna działa w środowisku kwaśnym, trypsyna w zasadowym, a amylaza ślinowa w obojętnym.

Wpływ temperatury na szybkość reakcji enzymatycznej jest znaczący, ale należy pamiętać o ryzyku denaturacji enzymu w wysokich temperaturach.

ENZYMY
To substancje, które pełnią role katalizatora w komórce.
Przyśpieszają przebieg reakcji poprzez obniżenie jej
energii aktywacji.
ENER

Zarejestruj się, aby zobaczyć notatkę. To nic nie kosztuje!

Dostęp do wszystkich materiałów

Popraw swoje oceny

Dołącz do milionów studentów

Rejestrując się akceptujesz Warunki korzystania z usługi i Politykę prywatności.

Inhibicja enzymów

Inhibicja (hamowanie) to proces, w którym substancja hamująca (inhibitor) wpływa na przebieg reakcji enzymatycznej. Wyróżniamy dwa główne rodzaje inhibicji:

  1. Inhibicja nieodwracalna - inhibitor łączy się trwale (kowalencyjnie) z miejscem aktywnym enzymu, hamując jego aktywność.

  2. Inhibicja odwracalna - dzieli się na dwa podtypy: a) Kompetycyjna - inhibitor łączy się odwracalnie z miejscem aktywnym enzymu, uniemożliwiając połączenie z substratem. b) Niekompetycyjna - inhibitor przyłącza się w innym miejscu niż centrum aktywne, powodując zmianę struktury miejsca aktywnego.

Highlight: Inhibitory odgrywają kluczową rolę w regulacji aktywności enzymów w organizmie.

Wpływ aktywatorów i inhibitorów na aktywność enzymów jest istotnym mechanizmem kontroli metabolizmu komórkowego.

Vocabulary: Aktywatory to substancje zwiększające aktywność enzymów, podczas gdy inhibitory ją zmniejszają.

Kinetyka reakcji enzymatycznych jest ściśle związana z działaniem inhibitorów, które mogą zmieniać parametry takie jak Vmax i Km.

ENZYMY
To substancje, które pełnią role katalizatora w komórce.
Przyśpieszają przebieg reakcji poprzez obniżenie jej
energii aktywacji.
ENER

Zarejestruj się, aby zobaczyć notatkę. To nic nie kosztuje!

Dostęp do wszystkich materiałów

Popraw swoje oceny

Dołącz do milionów studentów

Rejestrując się akceptujesz Warunki korzystania z usługi i Politykę prywatności.

Budowa i działanie enzymów

Enzymy to substancje pełniące rolę katalizatorów w komórce, przyspieszające przebieg reakcji poprzez obniżenie jej energii aktywacji. Zbudowane są z części białkowej (apoenzym) i niebiałkowej (kofaktor).

Definicja: Energia aktywacji to energia, jaką należy dostarczyć, aby zapoczątkować reakcję chemiczną.

Budowa enzymów obejmuje centrum aktywne, które wiąże cząsteczki substratu. Kofaktory mogą być jonami metali lub cząsteczkami organicznymi.

Przykład: Jony metali, takie jak Zn²⁺, Mg²⁺, Cu²⁺ i Fe²⁺, wiążą się trwale z apoenzymem.

Klasyfikacja enzymów obejmuje sześć głównych klas:

  1. Oksydoreduktazy - katalizują reakcje utleniania i redukcji
  2. Hydrolazy - odpowiedzialne za hydrolizę
  3. Transferazy - przenoszą grupy funkcyjne
  4. Liazy - rozrywają wiązania bez udziału wody
  5. Ligazy - syntezują nowe związki
  6. Izomerazy - katalizują reakcje izomeryzacji

Właściwości enzymów charakteryzują się swoistością substratową i katalizowanej reakcji.

Highlight: Enzymy nie zużywają się w trakcie reakcji, dzięki czemu mogą być wielokrotnie wykorzystywane.

Nie ma nic odpowiedniego? Sprawdź inne przedmioty.

Knowunity jest aplikacją edukacyjną #1 w pięciu krajach europejskich

Knowunity zostało wyróżnione przez Apple i widnieje się na szczycie listy w sklepie z aplikacjami w kategorii edukacja w takich krajach jak Polska, Niemcy, Włochy, Francje, Szwajcaria i Wielka Brytania. Dołącz do Knowunity już dziś i pomóż milionom uczniów na całym świecie.

Ranked #1 Education App

Pobierz z

Google Play

Pobierz z

App Store

Knowunity jest aplikacją edukacyjną #1 w pięciu krajach europejskich

4.9+

Średnia ocena aplikacji

15 M

Uczniowie korzystają z Knowunity

#1

W rankingach aplikacji edukacyjnych w 12 krajach

950 K+

Uczniowie, którzy przesłali notatki

Nadal nie jesteś pewien? Zobacz, co mówią inni uczniowie...

Użytkownik iOS

Tak bardzo kocham tę aplikację [...] Polecam Knowunity każdemu!!! Moje oceny poprawiły się dzięki tej aplikacji :D

Filip, użytkownik iOS

Aplikacja jest bardzo prosta i dobrze zaprojektowana. Do tej pory zawsze znajdowałam wszystko, czego szukałam :D

Zuzia, użytkownik iOS

Uwielbiam tę aplikację ❤️ właściwie używam jej za każdym razem, gdy się uczę.