Przedmioty

Przedmioty

Więcej

Co to są Enzymy? Żywe Cuda i Jak Działają

Zobacz

Co to są Enzymy? Żywe Cuda i Jak Działają
user profile picture

Ola Struzik

@olastruzik_laqs

·

622 Obserwujących

Obserwuj

Enzymy to kluczowe katalizatory biologiczne, które przyspieszają reakcje chemiczne w organizmach żywych. Pełnią one istotną rolę w metabolizmie, obniżając energię aktywacji reakcji. Enzymy składają się z części białkowej (apoenzym) i niebiałkowej (kofaktor), a ich działanie zależy od wielu czynników, takich jak temperatura, pH i stężenie substratu. Klasyfikacja enzymów obejmuje sześć głównych klas, a ich aktywność może być regulowana przez różne inhibitory.

1.11.2022

1048

ENZYMY
To substancje, które pełnią role katalizatora w komórce.
Przyśpieszają przebieg reakcji poprzez obniżenie jej
energii aktywacji.
ENER

Zobacz

Inhibicja enzymów

Inhibicja (hamowanie) to proces, w którym substancja hamująca (inhibitor) wpływa na przebieg reakcji enzymatycznej. Wyróżniamy dwa główne rodzaje inhibicji:

  1. Inhibicja nieodwracalna - inhibitor łączy się trwale (kowalencyjnie) z miejscem aktywnym enzymu, hamując jego aktywność.

  2. Inhibicja odwracalna - dzieli się na dwa podtypy: a) Kompetycyjna - inhibitor łączy się odwracalnie z miejscem aktywnym enzymu, uniemożliwiając połączenie z substratem. b) Niekompetycyjna - inhibitor przyłącza się w innym miejscu niż centrum aktywne, powodując zmianę struktury miejsca aktywnego.

Highlight: Inhibitory odgrywają kluczową rolę w regulacji aktywności enzymów w organizmie.

Wpływ aktywatorów i inhibitorów na aktywność enzymów jest istotnym mechanizmem kontroli metabolizmu komórkowego.

Vocabulary: Aktywatory to substancje zwiększające aktywność enzymów, podczas gdy inhibitory ją zmniejszają.

Kinetyka reakcji enzymatycznych jest ściśle związana z działaniem inhibitorów, które mogą zmieniać parametry takie jak Vmax i Km.

ENZYMY
To substancje, które pełnią role katalizatora w komórce.
Przyśpieszają przebieg reakcji poprzez obniżenie jej
energii aktywacji.
ENER

Zobacz

Mechanizm działania enzymów i czynniki wpływające na szybkość reakcji

Mechanizm działania enzymów obejmuje trzy główne etapy:

  1. Dopasowanie centrum aktywnego do substratu
  2. Utworzenie kompleksu enzym-substrat
  3. Oddzielenie produktu od enzymu

Vocabulary: Model indukowanego dopasowania - kształt miejsca aktywnego dopasowuje się do kształtu substratu.

Vocabulary: Model "klucza i zamka" - enzym i substrat są do siebie geometrycznie dopasowane.

Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:

  1. Stężenie substratu - im wyższe, tym szybsza reakcja, aż do osiągnięcia Vmax.

Definicja: Stała Michaelisa (Km) to stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej maksymalnej wartości (1/2 Vmax).

  1. Temperatura - wzrost o 10°C przyspiesza reakcję dwukrotnie w granicach 0-45°C. Wyższa temperatura może denaturować enzym.

  2. pH - każdy enzym ma optymalne pH działania.

Przykład: Pepsyna działa w środowisku kwaśnym, trypsyna w zasadowym, a amylaza ślinowa w obojętnym.

Wpływ temperatury na szybkość reakcji enzymatycznej jest znaczący, ale należy pamiętać o ryzyku denaturacji enzymu w wysokich temperaturach.

ENZYMY
To substancje, które pełnią role katalizatora w komórce.
Przyśpieszają przebieg reakcji poprzez obniżenie jej
energii aktywacji.
ENER

Zobacz

Budowa i działanie enzymów

Enzymy to substancje pełniące rolę katalizatorów w komórce, przyspieszające przebieg reakcji poprzez obniżenie jej energii aktywacji. Zbudowane są z części białkowej (apoenzym) i niebiałkowej (kofaktor).

Definicja: Energia aktywacji to energia, jaką należy dostarczyć, aby zapoczątkować reakcję chemiczną.

Budowa enzymów obejmuje centrum aktywne, które wiąże cząsteczki substratu. Kofaktory mogą być jonami metali lub cząsteczkami organicznymi.

Przykład: Jony metali, takie jak Zn²⁺, Mg²⁺, Cu²⁺ i Fe²⁺, wiążą się trwale z apoenzymem.

Klasyfikacja enzymów obejmuje sześć głównych klas:

  1. Oksydoreduktazy - katalizują reakcje utleniania i redukcji
  2. Hydrolazy - odpowiedzialne za hydrolizę
  3. Transferazy - przenoszą grupy funkcyjne
  4. Liazy - rozrywają wiązania bez udziału wody
  5. Ligazy - syntezują nowe związki
  6. Izomerazy - katalizują reakcje izomeryzacji

Właściwości enzymów charakteryzują się swoistością substratową i katalizowanej reakcji.

Highlight: Enzymy nie zużywają się w trakcie reakcji, dzięki czemu mogą być wielokrotnie wykorzystywane.

Nie ma nic odpowiedniego? Sprawdź inne przedmioty.

Knowunity jest aplikacją edukacyjną #1 w pięciu krajach europejskich

Knowunity zostało wyróżnione przez Apple i widnieje się na szczycie listy w sklepie z aplikacjami w kategorii edukacja w takich krajach jak Polska, Niemcy, Włochy, Francje, Szwajcaria i Wielka Brytania. Dołącz do Knowunity już dziś i pomóż milionom uczniów na całym świecie.

Ranked #1 Education App

Pobierz z

Google Play

Pobierz z

App Store

Knowunity jest aplikacją edukacyjną #1 w pięciu krajach europejskich

4.9+

Średnia ocena aplikacji

13 M

Uczniowie korzystają z Knowunity

#1

W rankingach aplikacji edukacyjnych w 12 krajach

950 K+

Uczniowie, którzy przesłali notatki

Nadal nie jesteś pewien? Zobacz, co mówią inni uczniowie...

Użytkownik iOS

Tak bardzo kocham tę aplikację [...] Polecam Knowunity każdemu!!! Moje oceny poprawiły się dzięki tej aplikacji :D

Filip, użytkownik iOS

Aplikacja jest bardzo prosta i dobrze zaprojektowana. Do tej pory zawsze znajdowałam wszystko, czego szukałam :D

Zuzia, użytkownik iOS

Uwielbiam tę aplikację ❤️ właściwie używam jej za każdym razem, gdy się uczę.

Co to są Enzymy? Żywe Cuda i Jak Działają

user profile picture

Ola Struzik

@olastruzik_laqs

·

622 Obserwujących

Obserwuj

Enzymy to kluczowe katalizatory biologiczne, które przyspieszają reakcje chemiczne w organizmach żywych. Pełnią one istotną rolę w metabolizmie, obniżając energię aktywacji reakcji. Enzymy składają się z części białkowej (apoenzym) i niebiałkowej (kofaktor), a ich działanie zależy od wielu czynników, takich jak temperatura, pH i stężenie substratu. Klasyfikacja enzymów obejmuje sześć głównych klas, a ich aktywność może być regulowana przez różne inhibitory.

1.11.2022

1048

 

4/2

 

Biologia

50

ENZYMY
To substancje, które pełnią role katalizatora w komórce.
Przyśpieszają przebieg reakcji poprzez obniżenie jej
energii aktywacji.
ENER

Inhibicja enzymów

Inhibicja (hamowanie) to proces, w którym substancja hamująca (inhibitor) wpływa na przebieg reakcji enzymatycznej. Wyróżniamy dwa główne rodzaje inhibicji:

  1. Inhibicja nieodwracalna - inhibitor łączy się trwale (kowalencyjnie) z miejscem aktywnym enzymu, hamując jego aktywność.

  2. Inhibicja odwracalna - dzieli się na dwa podtypy: a) Kompetycyjna - inhibitor łączy się odwracalnie z miejscem aktywnym enzymu, uniemożliwiając połączenie z substratem. b) Niekompetycyjna - inhibitor przyłącza się w innym miejscu niż centrum aktywne, powodując zmianę struktury miejsca aktywnego.

Highlight: Inhibitory odgrywają kluczową rolę w regulacji aktywności enzymów w organizmie.

Wpływ aktywatorów i inhibitorów na aktywność enzymów jest istotnym mechanizmem kontroli metabolizmu komórkowego.

Vocabulary: Aktywatory to substancje zwiększające aktywność enzymów, podczas gdy inhibitory ją zmniejszają.

Kinetyka reakcji enzymatycznych jest ściśle związana z działaniem inhibitorów, które mogą zmieniać parametry takie jak Vmax i Km.

ENZYMY
To substancje, które pełnią role katalizatora w komórce.
Przyśpieszają przebieg reakcji poprzez obniżenie jej
energii aktywacji.
ENER

Mechanizm działania enzymów i czynniki wpływające na szybkość reakcji

Mechanizm działania enzymów obejmuje trzy główne etapy:

  1. Dopasowanie centrum aktywnego do substratu
  2. Utworzenie kompleksu enzym-substrat
  3. Oddzielenie produktu od enzymu

Vocabulary: Model indukowanego dopasowania - kształt miejsca aktywnego dopasowuje się do kształtu substratu.

Vocabulary: Model "klucza i zamka" - enzym i substrat są do siebie geometrycznie dopasowane.

Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:

  1. Stężenie substratu - im wyższe, tym szybsza reakcja, aż do osiągnięcia Vmax.

Definicja: Stała Michaelisa (Km) to stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej maksymalnej wartości (1/2 Vmax).

  1. Temperatura - wzrost o 10°C przyspiesza reakcję dwukrotnie w granicach 0-45°C. Wyższa temperatura może denaturować enzym.

  2. pH - każdy enzym ma optymalne pH działania.

Przykład: Pepsyna działa w środowisku kwaśnym, trypsyna w zasadowym, a amylaza ślinowa w obojętnym.

Wpływ temperatury na szybkość reakcji enzymatycznej jest znaczący, ale należy pamiętać o ryzyku denaturacji enzymu w wysokich temperaturach.

ENZYMY
To substancje, które pełnią role katalizatora w komórce.
Przyśpieszają przebieg reakcji poprzez obniżenie jej
energii aktywacji.
ENER

Budowa i działanie enzymów

Enzymy to substancje pełniące rolę katalizatorów w komórce, przyspieszające przebieg reakcji poprzez obniżenie jej energii aktywacji. Zbudowane są z części białkowej (apoenzym) i niebiałkowej (kofaktor).

Definicja: Energia aktywacji to energia, jaką należy dostarczyć, aby zapoczątkować reakcję chemiczną.

Budowa enzymów obejmuje centrum aktywne, które wiąże cząsteczki substratu. Kofaktory mogą być jonami metali lub cząsteczkami organicznymi.

Przykład: Jony metali, takie jak Zn²⁺, Mg²⁺, Cu²⁺ i Fe²⁺, wiążą się trwale z apoenzymem.

Klasyfikacja enzymów obejmuje sześć głównych klas:

  1. Oksydoreduktazy - katalizują reakcje utleniania i redukcji
  2. Hydrolazy - odpowiedzialne za hydrolizę
  3. Transferazy - przenoszą grupy funkcyjne
  4. Liazy - rozrywają wiązania bez udziału wody
  5. Ligazy - syntezują nowe związki
  6. Izomerazy - katalizują reakcje izomeryzacji

Właściwości enzymów charakteryzują się swoistością substratową i katalizowanej reakcji.

Highlight: Enzymy nie zużywają się w trakcie reakcji, dzięki czemu mogą być wielokrotnie wykorzystywane.

Nie ma nic odpowiedniego? Sprawdź inne przedmioty.

Knowunity jest aplikacją edukacyjną #1 w pięciu krajach europejskich

Knowunity zostało wyróżnione przez Apple i widnieje się na szczycie listy w sklepie z aplikacjami w kategorii edukacja w takich krajach jak Polska, Niemcy, Włochy, Francje, Szwajcaria i Wielka Brytania. Dołącz do Knowunity już dziś i pomóż milionom uczniów na całym świecie.

Ranked #1 Education App

Pobierz z

Google Play

Pobierz z

App Store

Knowunity jest aplikacją edukacyjną #1 w pięciu krajach europejskich

4.9+

Średnia ocena aplikacji

13 M

Uczniowie korzystają z Knowunity

#1

W rankingach aplikacji edukacyjnych w 12 krajach

950 K+

Uczniowie, którzy przesłali notatki

Nadal nie jesteś pewien? Zobacz, co mówią inni uczniowie...

Użytkownik iOS

Tak bardzo kocham tę aplikację [...] Polecam Knowunity każdemu!!! Moje oceny poprawiły się dzięki tej aplikacji :D

Filip, użytkownik iOS

Aplikacja jest bardzo prosta i dobrze zaprojektowana. Do tej pory zawsze znajdowałam wszystko, czego szukałam :D

Zuzia, użytkownik iOS

Uwielbiam tę aplikację ❤️ właściwie używam jej za każdym razem, gdy się uczę.