Pobierz z
Google Play
Enzymy
1.11.2022
1035
50
Udostępnij
Zapisz
Pobierz
ENZYMY To substancje, które pełnią role katalizatora w komórce. Przyśpieszają przebieg reakcji poprzez obniżenie jej energii aktywacji. ENERGIA REAKCT! metali. jony lub cząsteczki organiczne PRZEBIEG REAKC71 BUDOWA ● • CZĘŚĆ NIEBIAŁKOWA KOFAKTOR Zn² Mg2+; Cu Fe ENERGIA AKTYWACTI BE2 ENZYMU ENERGIA AKTYWACT 2 ENZYMEM Enzymy nie zużywają się w trakcie reakcii, Więc mogą być wielokrotnie wykorzystywane. • Wyjątkiem są cząsteczki RNA - rybozymy, które nie są zbudowane z białka. • Jony metali wiążą się trwale 2 apoenzymem • Cząsteczki organiczne związane trwale, to grupa prostetyczna, a luźno związane, to koenzymy np. pochodna witaminy B₁ w dehydrogenezie pirogronaniowej Energia aktywacji to energia jaką należy dostarczyć, aby zapoczątkować reakcję chemiczną KLASYFIKACJA OKSYDORE DUKTAZY → utlenianie i redukcja HYDROLAZY→ hydroliza (rozkład związków z pomocą TRANSFERAZY CENTRUM -AKTYWNE miejsce, które wiąże cząsteczki substratu CZĘŚĆ BIAŁKOWA APOENZYM H₂0) przenoszenie grup funkcyjnych z jednego związku na inny WŁAŚCIWOŚCI swoistość substratowa enzym wiąże się tylko z konkretnym substratem lub substratami swoistość katalizowanej reakcji - enzym katalizuje reakcie określonego typu np. NAD NADP; witamina B₂i kwas foliowy LIAZY rozrywanie wiązań C-... bez udziału wody • LIGAZY → synteza nowych związków z jednoczesnym odłączeniem grupu fosforanowej od ATP IZOMERAZY. izomeracja (przenoszenie grup funkcyjnych w obrębie 1 cząsteczki) Reaction ra MECHANIZM DZIAŁANIA ENZYMÓW SUBSTRAT ENZYM 0.35 0.30 0.25 0.20 0.15 0.10 SA Dopasowanie centrum aktywnego do substratu Utworzenie kompleksu enzym-substrat obniżając w ten sposób energię aktywacji Oddzielenie produktu od enzymu KOMPLEKS E-S ! • Model indukowanego dopasowania - kształt miejsca aktywnego dopasowuje się do kształtu substrat • Model klucza i zamka" - enzym i substrat są do siebie geometrycznie dopasowane CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI STĘŻENIE SUBSTRATU Im wyższe stężenie substratu, tym szybciej będzie przebiegać reakcja. Dopóki...
Nie ma nic odpowiedniego? Sprawdź inne przedmioty.
Knowunity jest aplikacją edukacyjną #1 w pięciu krajach europejskich
Knowunity zostało wyróżnione przez Apple i widnieje się na szczycie listy w sklepie z aplikacjami w kategorii edukacja w takich krajach jak Polska, Niemcy, Włochy, Francje, Szwajcaria i Wielka Brytania. Dołącz do Knowunity już dziś i pomóż milionom uczniów na całym świecie.
4.9+
Średnia ocena aplikacji
13 M
Uczniowie korzystają z Knowunity
#1
W rankingach aplikacji edukacyjnych w 11 krajach
900 K+
Uczniowie, którzy przesłali notatki
Nadal nie jesteś pewien? Zobacz, co mówią inni uczniowie...
Użytkownik iOS
Tak bardzo kocham tę aplikację [...] Polecam Knowunity każdemu!!! Moje oceny poprawiły się dzięki tej aplikacji :D
Filip, użytkownik iOS
Aplikacja jest bardzo prosta i dobrze zaprojektowana. Do tej pory zawsze znajdowałam wszystko, czego szukałam :D
Zuzia, użytkownik iOS
Uwielbiam tę aplikację ❤️ właściwie używam jej za każdym razem, gdy się uczę.
Alternatywny zapis:
substrat nie osiągnie Vmax, ponieważ centrum aktywne będzie już nim wypełnione, a dodawanie substratu nie wpłynie już na szybkość reakcji. 0.05 0.00 AKTYWNOŚC S₂ P V₂V Km 1000 S₁ 2000 KOMPLEKS ENZYM-SUBSTRAT S₂ 3000 Substrate concentration OPTIMUM PRODUKT 4000 KOMPLEKS ENZYM-PRODUKT PRODUKT + EN24M DENATURACJA TEMPERATURA Wzrost temperatury o 10°C przyśpiesza reakcie dwukrotnie, ale w granicach 0-45°C℃. Wyższa temperatura może zniszczyć strukturę enzymu i spowolnić przebieg reakcji. Stala Michaelisa (km), to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej maksymalnej wartości 1/2 Vmax Im większa wartość km tym mniejsze powinowactwo enzymu do substratu TEMPERATURA pH Część enzymów ma własne optymalne pH działania, np. pepsyna >kwaśne i trypsyna >zasadowe amylaza ślinowa→obojętne INHIBICTA (HAMOWANIE) Inhibitor, to substancia hamująca przebieg reakcji enzymatycznej. RODZAJE NIEODWRACAL NA X+ Inhibitor Taczy się trwale. (kowalencyjnie) z miejscem aktywnym enzymu, hamując jego aktywność. ODWRACALNA KOMPETYCYJNA Inhibitor Taczy się odwracalnie 2 miejscem aktywnym enzymu, uniemożliwiając enzymowi połączenie z NIEKOMPETYCYJNA Inhibitor przyłącza się W innym miejscu niz centrum aktywne. Powoduje zmianę struktury miejsca aktywnego, co uniemożliwia przyłączenie się substratu do enzymu.