Wpływ stężenia substratu na aktywność enzymów
Regulacja aktywności enzymów poprzez stężenie substratu jest kluczowym mechanizmem kontroli metabolizmu komórkowego. Zależność między stężeniem substratu a szybkością reakcji enzymatycznej opisuje krzywa Michaelisa-Menten.
Przy niskim stężeniu substratu szybkość reakcji jest niewielka, ponieważ nie wszystkie cząsteczki enzymu mogą utworzyć kompleks enzym-substrat (ES). Wraz ze wzrostem stężenia substratu, szybkość reakcji rośnie, aż do osiągnięcia prędkości maksymalnej (Vmax), gdy wszystkie cząsteczki enzymu są wysycone substratem.
Definicja Stała Michaelisa (KM) to stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej osiąga połowę swojej maksymalnej wartości. Jest ona miarą powinowactwa enzymu do substratu.
Highlight Im mniejsza wartość KM, tym większe powinowactwo enzymu do substratu i większa efektywność jego działania.
W warunkach fizjologicznych stężenia substratów są zwykle utrzymywane na poziomie umożliwiającym reakcję z szybkością równą połowie Vmax. Pozwala to na szybkie zwiększenie tempa reakcji w przypadku nagłego wzrostu stężenia substratu.
Example Krzywa Michaelisa-Menten przedstawia graficznie zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu, ukazując charakterystyczny kształt hiperboli.