Wpływ stężenia substratu na aktywność enzymów
Regulacja aktywności enzymów poprzez stężenie substratu jest kluczowym mechanizmem kontroli metabolizmu komórkowego. Zależność między stężeniem substratu a szybkością reakcji enzymatycznej opisuje krzywa Michaelisa-Menten.
Przy niskim stężeniu substratu szybkość reakcji jest niewielka, ponieważ nie wszystkie cząsteczki enzymu mogą utworzyć kompleks enzym-substrat ES. Wraz ze wzrostem stężenia substratu, szybkość reakcji rośnie, aż do osiągnięcia prędkości maksymalnej Vmax, gdy wszystkie cząsteczki enzymu są wysycone substratem.
Definicja: Stała Michaelisa KM to stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej osiąga połowę swojej maksymalnej wartości. Jest ona miarą powinowactwa enzymu do substratu.
Highlight: Im mniejsza wartość KM, tym większe powinowactwo enzymu do substratu i większa efektywność jego działania.
W warunkach fizjologicznych stężenia substratów są zwykle utrzymywane na poziomie umożliwiającym reakcję z szybkością równą połowie Vmax. Pozwala to na szybkie zwiększenie tempa reakcji w przypadku nagłego wzrostu stężenia substratu.
Example: Krzywa Michaelisa-Menten przedstawia graficznie zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu, ukazując charakterystyczny kształt hiperboli.