Białka

Białka to jedne z najważniejszych związków biologicznych w naszym organizmie. Są niezbędne do prawidłowego funkcjonowania wszystkich komórek i tkanek.

Bez białek nie byłoby możliwe życie w takiej formie, jaką znamy. W dalszej części poznasz ich budowę i funkcje.

Warto wiedzieć! Słowo "białko" pochodzi od białej barwy, jaką ma ścięte białko jaja kurzego, które było jednym z pierwszych odkrytych i badanych białek.

Czym są białka?

Białka to polipeptydy zawierające 100 lub więcej reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi. Stanowią one podstawowy składnik budulcowy organizmów żywych.

Powstają w wyniku reakcji kondensacji aminokwasów - proces, w którym dwie cząsteczki łączą się wiązaniem kowalencyjnym, uwalniając małą cząsteczkę (najczęściej wody). Co ciekawe, wszystkie białka mogą powstawać zaledwie z 20 różnych aminokwasów białkowych!

Białka należą do związków wielkocząsteczkowych, co oznacza, że ich masy cząsteczkowe są bardzo duże. Ta cecha wpływa na ich właściwości i funkcje w organizmie.

Zapamiętaj! Mimo że białka powstają tylko z 20 aminokwasów, różne kombinacje i kolejność ich ułożenia dają nieograniczoną liczbę możliwych białek o różnych funkcjach.

Jak można podzielić białka?

Białka możemy podzielić ze względu na ich skład na dwie główne kategorie. Zrozumienie tej klasyfikacji pomoże Ci lepiej zrozumieć ich budowę i funkcje.

Białka proste to takie, których produktami hydrolizy są wyłącznie aminokwasy. Oznacza to, że po rozłożeniu takiego białka otrzymamy jedynie "klocki" aminokwasowe, z których było ono zbudowane.

Białka złożone dają w wyniku hydrolizy nie tylko aminokwasy, ale także inne związki chemiczne. Mogą to być na przykład tłuszcze czy sacharydy, które są "doczepione" do łańcucha białkowego.

Ciekawostka! Hemoglobina to przykład białka złożonego, które zawiera grupę hemową z atomem żelaza - dzięki temu może przenosić tlen w naszej krwi.

Budowa białek

Białka różnią się nie tylko składem, ale też kształtem przestrzennym, co decyduje o ich funkcjach. Spójrzmy na dwa główne typy strukturalne.

Białka fibrylarne (włókienkowe) mają cząsteczki wydłużone, nitkowate. Są trudno rozpuszczalne w wodzie, co czyni je idealnymi do funkcji strukturalnych. Występują np. w skórze, włosach i ścięgnach, zapewniając im wytrzymałość.

Białka globularne (kłębuszkowe) mają cząsteczki zwarte, kuliste. W przeciwieństwie do fibrylarnych, dobrze rozpuszczają się w wodzie. Znajdziemy je głównie w płynach ustrojowych, gdzie pełnią funkcje enzymatyczne, transportowe i obronne.

Wskazówka! Zapamiętaj: białka fibrylarne to "konstrukcja" (włókna), a globularne to "działanie" (enzymy, przeciwciała).

Jak są zbudowane cząsteczki białek?

Cząsteczki białek składają się głównie z atomów węgla, tlenu, wodoru, azotu i siarki. W niektórych białkach występują też jony metali, jak żelazo czy magnez, które pełnią kluczowe funkcje.

Struktura białek jest niesamowicie złożona, ale możemy ją podzielić na cztery poziomy organizacji. Wyobraź sobie to jak budowanie coraz bardziej skomplikowanej konstrukcji:

Struktura pierwszorzędowa to po prostu kolejność aminokwasów w łańcuchu - jak koraliki nawleczone na sznurek. Jest ona determinowana przez kolejność nukleotydów w DNA.

Struktura drugorzędowa powstaje, gdy łańcuch zwija się w powtarzalne wzory $alfa-helisa lub beta-harmonijka$ ustabilizowane wiązaniami wodorowymi. Zerwanie tych wiązań powoduje denaturację białka.

Struktura trzeciorzędowa to trójwymiarowe zwinięcie całego łańcucha, stabilizowane przez różne wiązania między oddalonymi aminokwasami. To ona decyduje o właściwościach funkcjonalnych białka.

Struktura czwartorzędowa występuje tylko w białkach składających się z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego. Określa sposób ułożenia tych łańcuchów względem siebie.

Zapamiętaj! Kolejne struktury białka to jak składanie origami - od prostego pasma papieru (struktura pierwszorzędowa), przez podstawowe zagięcia (struktura drugorzędowa), do skomplikowanej figurki (struktura trzeciorzędowa i czwartorzędowa).

Jakie wiązania stabilizują struktury białek?

Różne poziomy struktury białka są stabilizowane przez odmienne typy wiązań, co decyduje o ich stabilności i funkcji.

Strukturę pierwszorzędową utrzymują wiązania peptydowe - są one mocne i trudne do zerwania. Dzięki nim aminokwasy tworzą podstawowy łańcuch.

Strukturę drugorzędową stabilizują wiązania wodorowe między grupami karboksylowymi i aminowymi. Mimo że pojedyncze wiązanie wodorowe jest słabe, ich duża liczba zapewnia stabilność struktury.

Struktura trzeciorzędowa jest podtrzymywana przez kilka typów oddziaływań: wiązania jonowe między naładowanymi grupami aminokwasów, oddziaływania hydrofobowe między niepolarnymi łańcuchami (np. alaniny i leucyny), oraz mostki disulfidowe między atomami siarki reszt cysteiny.

Struktura czwartorzędowa opiera się głównie na mostkach disulfidowych, oddziaływaniach hydrofobowych i wiązaniach wodorowych między poszczególnymi łańcuchami.

Ciekawostka! Mostki disulfidowe są jak "zapinki" utrzymujące strukturę białka. Ich zerwanie przez redukcję prowadzi do rozprostowania struktury, co można zaobserwować np. przy prostowaniu chemicznym włosów.

Typy wiązań w białkach

W białkach występuje kilka kluczowych typów wiązań, które decydują o ich strukturze przestrzennej i właściwościach.

Wiązania peptydowe $-C-N-H$ łączą aminokwasy w łańcuch polipeptydowy. Są sztywne, co oznacza, że nie mogą swobodnie rotować. Stanowią one szkielet białka.

Wiązania wodorowe $N-H···O=C$ tworzą się między atomem wodoru jednej grupy a atomem tlenu lub azotu drugiej grupy. Mimo że są relatywnie słabe, występują w dużej liczbie, co zapewnia stabilność struktury.

Wiązania jonowe $-CH₂-NH₃⁺O-C-$ powstają między naładowanymi przeciwnie grupami aminokwasów, np. kwasem glutaminowym (-) i lizyną (+).

Mostki disulfidowe $S-S$ tworzą się między atomami siarki dwóch reszt cysteiny. Są one szczególnie silne i trudne do zerwania bez specjalnych odczynników.

Oddziaływania hydrofobowe występują między niepolarnymi łańcuchami bocznymi aminokwasów, które dążą do minimalizacji kontaktu z wodą.

Wskazówka! Struktura białka to wynik równowagi między wszystkimi tymi oddziaływaniami - żadne z nich nie działa w izolacji!

Właściwości białek i ich znaczenie

Białka posiadają szereg charakterystycznych właściwości, które decydują o ich funkcjach biologicznych, ale mogą też przyczyniać się do chorób.

Priony to zmienione strukturalnie białka, które powstają gdy normalne białka zmieniają swoją strukturę drugorzędową z alfa-helisy w beta-harmonijkę. Te "zdziczałe białka" mogą powodować poważne choroby układu nerwowego, jak choroba wściekłych krów czy choroba Creutzfeldta-Jakoba u ludzi.

Białka globularne są zazwyczaj dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Łatwo ulegają koagulacji (ścinaniu się), co można zaobserwować np. podczas gotowania białka jajka.

Charakterystyczną reakcją wykrywającą obecność białek jest reakcja ksantoproteinowa - pod wpływem stężonego kwasu azotowego(V) białko ścina się i żółknie. Inną reakcją charakterystyczną jest ścięcie się białka pod wpływem wodorotlenku miedzi(II).

Ważne dla eksperymentów! Reakcja ksantoproteinowa to standardowa metoda wykrywania białek w laboratorium - żółte zabarwienie wskazuje na obecność aminokwasów aromatycznych w białku.

Albumina i zjawiska koloidalne białek

Albumina to bezbarwna substancja, będąca głównym składnikiem białka jaja kurzego. Ma konsystencję lepkiej, ciągnącej się cieczy i dobrze rozpuszcza się w wodzie, tworząc koloid zwany zolem.

W świecie białek zachodzą różne procesy koloidalne:

Koagulacja to przemiana zolu w żel, czyli ścinanie się białka. Możesz to zaobserwować, gdy gotujesz jajko.

Peptyzacja to proces przeciwny - przemiana żelu w zol. Nie wszystkie skoagulowane białka mogą ulegać temu procesowi.

Wysalanie białek to odwracalny proces koagulacji, zachodzący pod wpływem dodania soli metali lekkich, np. NaCl.

Denaturacja to nieodwracalne ścinanie się białka, prowadzące do zniszczenia struktury przestrzennej i utraty funkcji.

Otoczka solwatacyjna to warstwa cząsteczek wody otaczająca cząstki białka, zapobiegająca ich łączeniu się. Cząsteczki wody ustawiają się biegunem ujemnym w stronę białka.

Wskazówka praktyczna! Zjawisko denaturacji wykorzystujesz codziennie przy gotowaniu - ścięte białko jajka czy mięsa to nic innego jak zdenaturowane białko, które zmieniło swoją strukturę pod wpływem temperatury!

Przemiany białek - procesy odwracalne

Białka w roztworach mogą ulegać różnym przemianom, przy czym niektóre z nich są odwracalne. Te procesy mają duże znaczenie w organizmach żywych i przemyśle spożywczym.

Wysalanie białek to przykład odwracalnej koagulacji. Gdy do roztworu białka (zolu) dodamy sól metalu lekkiego (np. NaCl), jony soli są silniej przyciągane przez cząsteczki wody niż samo białko. Prowadzi to do zniszczenia otoczki solwatacyjnej - warstwy wody otaczającej cząsteczki białka.

Bez ochronnej otoczki solwatacyjnej cząsteczki białka zaczynają się łączyć w większe skupiska, tworząc żel - następuje koagulacja. To, co ciekawe, ten proces można odwrócić!

Peptyzacja to proces przeciwny do koagulacji - przemiana żelu z powrotem w zol. Zachodzi po dodaniu wody do skoagulowanego białka. Cząsteczki wody ponownie otaczają cząsteczki białka, tworząc otoczkę solwatacyjną i umożliwiając ich rozproszenie w roztworze.

Zastosowanie praktyczne! Proces wysalania wykorzystuje się przy produkcji serów - dodanie soli powoduje wytrącenie białek mleka, co jest pierwszym krokiem do uzyskania skrzepu serowego.