Polimery kondensacyjne aminokwasów białkowych

Białka dzielą się na proste, włókniste i złożone. Proste białka, zwane proteinami, składają się z dwóch aminokwasów, np. albuminy z jaj czy globuliny z glicyny w soi. Włókniste białka dzielą się na trudno rozpuszczalne w wodzie i pełnią funkcję strukturalną. Złożone białka, zwane proteinami, zawierają grupy prostetyczne, np. fosfoproteidy, lipoproteidy, glikoproteidy, nukleoproteidy i metaloproteidy.

Budowa kuliste (globularne)

Białka kuliste są dobrze rozpuszczalne w wodzie i mają postać kulistą. Pełnią funkcje enzymatyczne, sygnałowe oraz transportowe. Struktura pierwszorzędowa informuje o liczbie i sekwencji aminokwasów. Struktura drugorzędowa opisuje wożenie łańcucha polipeptydowego w przestrzeni, np. a-helisa powstaje przez prawoskrętne zwinięcie łańcucha co 4 aminokwasy. Struktura trzeciorzędowa opisuje ułożenie poszczególnych odcinków łańcucha polipeptydowego w przestrzeni. Struktura czwartorzędowa opisuje wzajemne oddziaływanie skróconych łańcuchów polipeptydowych.

Denaturacja i koagulacja

Denaturacja białek polega na zniszczeniu ich struktury drugo- i trzeciorzędowej. Zachodzi pod wpływem temperatury powyżej 40°C, soli metali ciężkich, soli metali lekkich, alkoholi czy formaldehydu. Jest to proces nieodwracalny. Koagulacja, zwana także wysalaniem, polega na wytrąceniu osadu z roztworu białkowego. Jest to proces odwracalny, ponieważ nie narusza struktury pierwszorzędowej białka.

Roztwory koloidalne i reakcje charakterystyczne

Roztwory koloidalne mają zdolność rozpraszania światła. Reakcja biuretowa wykrywa obecność co najmniej dwóch wiązań peptydowych między co najmniej dwoma aminokwasami. Reakcja ksantoproteinowa służy do wykrywania białek i charakterystyczna jest zmiana koloru na ciemnofioletowy. W tej reakcji wykrywa się aminokwasy zawierające pierścień aromatyczny, np. fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan.