Budowa i działanie enzymów

Alternatywny zapis:

zbliżony do kształtu substratu (substratów) część białkowa część białkowa centrum aktywne część niebiałkowa (kofaktor) część niebiałkowa (kofaktor) zawiera odpowiednio ułożone przestrzennie, grupy funkcyjne aminokwasów, które biorą udział w tworzeniu niekowalencyjnych wiązań i oddziaływań między cząsteczką enzymu a substratu - wiązania tworzą się tylko na czas reakcji postać szczeliny lub wgłębienia (nie ma dostępu woda) wysokie powinowactwo do fragmentów substratów tworzy miniaturowe środowisko dostosowane do reakcji tworzy wiele słabych oddziaływań między enzymem a substratem Budowa enzymów Model budowy enzymu allosterycznego podjednostka katalityczna substrat podjednostka regulatorowa regulator centrum aktywne centrum allosteryczne Enzym allosteryczny ich aktywność jest regulowana przez cz. sygnałowe cząsteczki sygnałowe wiążą się w innym miejscu niż CA Takie miejsce nazywa się miejscem (centrum) allosterycznym. Wiążące się z nimi cząsteczki sygnałowe nazywa się regulatorami (efektorami allosterycznymi). Składają się z kilku podjednostek (łańcuchów polipeptydowych): a) podjednostki katalityczne każda ma centrum aktywne przyłączenie substratu do jednego CA może zmienić właściwości centrów aktywnych innych podjednostek b) podjednostki regulatorowe mają centra allosteryczne, do nich przyłączają się regulatory przyłączenie regulatora = zmiana struktury enzymu Ima to wpływ na zdolności katalityczne (hamowanie / przyspieszanie aktywności enzymu) Budowa enzymów 3. Nazewnictwo i klasyfikacja enzymów nazwy potoczne: dodanie końcówki -aza do nazw substratów lub nazw katalizowanych reakcji np. sacharaza - enzym katalizujący rozkład sacharozy syntaza ATP enzym katalizujący syntezę ATP Część enzymów ma nazwy historyczne np. trypsyna 4. Właściwości enzymów Klasa enzymów 1. Oksydoreduktazy 2. Transferazy 3. Hydrolazy 4. Liazy 5. Izomerazy 6. Ligazy Funkcja Katalizują reakcje utlenienia-redukcji Przenoszą grupy funkcyjne pomiędzy cząsteczkami Katalizują reakcje hydrolizy - rozszcze- pianie wiązań poprzez dodanie wody Katalizują powstawanie lub rozpad wiązań podwójnych Zmieniają położenie grup funkcyjnych wewnątrz cząsteczki Łączą dwie cząsteczki kosztem ATP Active site Swoistość substratowa Enzyme Przyklad dehydrogenaza mleczanowa aminotransferazy trypsyna, pepsyna niezwykle efektywne swoiste względem substratu (swoistość substratowa) wysoka specyficzność reakcji (swoistość katalityczna) nie zużywają się w przebiegu reakcji = aldolaza, fumaraza epimeraza ligaza ATP wysoka swoistość enzymów budowa centrum aktywnego Substrate 5. Mechanizm działania enzymów kataliza enzymatyczna przyspieszenie reakcji chemicznej spowodowane działaniem enzymu przebiega etapami enrym+ substrat Sukaba 2 modelindukowanego dopasowania docenio 0 kompleks enrym substrat proda 0 substrat Deoksyrybozymy KHI L W modelu klucza i zamka ksztat centrum aktywnego jest komplementamy do kształtu substratu przyłączenie substratu lub substratów do centrum aktywnego utworzenie kompleksu ES (enzym- substrat) oddzielenie produktu lub produktów od enzymu 6. Rybozymy i deoksyrybozymy cząsteczki o właściwościach katalitycznych zastosowanie w biotechnologii i medycynie Rybozymy zbudowane z jednoniciowego RNA; miejscami tworzy struktury dwuniciowe (pętle, wybrzuszenia, spinki) u wszystkich organizmów i u wielu wirusów katalizują reakcje niezbędne do syntezy białek tworzenie wiązań peptydowych cięcie i ligacja (łączenie) Rybozym VS największy znany rybosom tnący RNA. zbudowane z jednoniciowego DNA uzyskiwane tylko sztucznie reakcje cięcia i łączenia fragmentów kwasów nukleinowych