Klasyfikacja i nazewnictwo enzymów

Nazewnictwo enzymów opiera się na dwóch głównych zasadach:

1. Większość enzymów ma nazwy kończące się na "-aza", dodane do nazw ich substratów lub katalizowanych reakcji.
2. Część enzymów posiada nazwy historyczne, które nie dostarczają informacji o specyfice ich działania (np. trypsyna - enzym proteolityczny soku trzustkowego).

Klasyfikacja enzymów obejmuje sześć głównych klas:

1. Oksydoreduktazy - katalizują reakcje utleniania i redukcji
2. Transferazy - przenoszą grupy funkcyjne z jednego związku chemicznego na inny
3. Hydrolazy - katalizują hydrolizę, czyli rozkład związków chemicznych z udziałem cząsteczek wody
4. Liazy - rozrywają wiązania C-C, C-O, C-N lub C-S bez udziału wody; tworzą wiązania podwójne przez dodanie lub usunięcie grup funkcyjnych
5. Izomerazy - katalizują izomeryzację, czyli przenoszenie grup funkcyjnych w obrębie cząsteczki
6. Ligazy - katalizują syntezę nowych związków poprzez tworzenie wiązań chemicznych przy wykorzystaniu energii

Highlight: Ta klasyfikacja pozwala na systematyczne uporządkowanie enzymów według typu reakcji, jakie katalizują, co jest kluczowe dla zrozumienia ich roli w metabolizmie komórkowym.

Modele powstawania kompleksu enzym-substrat i regulacja aktywności enzymów

Istnieją dwa główne modele powstawania kompleksu enzym-substrat:

1. Model indukowanego dopasowania (1958) - zakłada zmianę kształtu centrum aktywnego enzymu pod wpływem substratu
2. Model klucza do zamka (1894) - zakłada, że kształt centrum aktywnego jest komplementarny do kształtu substratu

Highlight: Oba modele wyjaśniają specyficzność substratową enzymów, ale model indukowanego dopasowania lepiej tłumaczy elastyczność enzymów w wiązaniu różnych substratów.

Regulacja aktywności enzymów zależy od wielu czynników, w tym od stężenia substratu:

• Przy stałym stężeniu enzymu, wzrost stężenia substratu powoduje zwiększenie szybkości reakcji enzymatycznej
• Zależność ta jest obserwowana do momentu, gdy substrat osiągnie stężenie, przy którym reakcja enzymatyczna ma maksymalną szybkość
• Po osiągnięciu maksymalnej szybkości, dalsze zwiększanie stężenia substratu nie wpływa na szybkość reakcji (wysycenie enzymu substratem)

Definicja: Wysycenie enzymu substratem to stan, w którym centra aktywne wszystkich enzymów są wypełnione substratami i nie mogą przyłączyć kolejnych cząsteczek.

Rola enzymów w organizmach żywych jest kluczowa dla prawidłowego przebiegu procesów metabolicznych. Zastosowanie enzymów w medycynie obejmuje diagnostykę, leczenie chorób metabolicznych oraz produkcję leków.

Budowa i działanie enzymów

Enzymy to specjalne białka pełniące rolę katalizatorów w komórkach. Funkcjonują one w określonym zakresie temperatur, zazwyczaj od kilku do 40-45°C. Poniżej 0°C cytoplazma zamarza, a powyżej 40°C następuje denaturacja białek, co prowadzi do śmierci komórki.

Mechanizm działania enzymów polega na obniżaniu energii aktywacji reakcji biochemicznych. Enzymy, podobnie jak inne katalizatory:

• Przyspieszają reakcje, które mogłyby zajść samorzutnie w danym środowisku
• Nie wpływają na kierunek zachodzących reakcji
• Ułatwiają zajście reakcji endoergicznych tylko, gdy są one sprzężone z reakcjami egzoergicznymi

Definicja: Katalizator to substancja, która przyspiesza reakcję lub zmniejsza energię aktywacji.

Budowa enzymu składa się z dwóch głównych części:

1. Apoenzym - część białkowa
2. Kofaktor - część niebiałkowa, którą mogą być:
   • Jony metali (np. Zn²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, K⁺)
   • Koenzymy - niewielkie cząsteczki organiczne

Highlight: Prawie wszystkie enzymy są białkami, ale niektóre (np. enzymy układu pokarmowego jak amylaza ślinowa, pepsyna, trypsyna) składają się wyłącznie z łańcuchów polipeptydowych.